Bioquimica 1er parcial
Funciones de las proteínas
Catalisis, estructura, movimiento, defensa, regulacion, respuesta al estres, transporte y almacenamiento
Sitio de union fe los ligandos que activan o inhiben la actividad de las enzimas
Centro alosterico
Sitio unico al que se unen moleculas que dan lugar a un cambio conformacional en el centro de fijacion del sustrato
Centro alosterico
Algunas enzimas necesitan iones metalicos para du funcion catalitica, se les denomina
Cofactores
Proteina mad abundante de los vertebrados, formada lor 3 helices en su estructura base
Colageno
Tipo de inhibicion que se altera por un aumento en la concentración del sustrato
Competitiva
Novel estructural que se refiere a la asociacion no covalente de 2 o mas cadenas polipeptidicas
Cuaternario
Que efecto tiene la temperatura superior a 80 grados sobre las enzimas humanas
Desnaturalizacion
Las enzimas como catalizadores convencionales
Disminuyen la energia de activacion
La cistina es el resultado de enlaces
Disulfuro
Caracteristicas del enlace peptidico en proteinas
Doble, rigido y planar, trans, no cargado pero polar
Enfermedad de los eritrocitos que resulta por la sustitucion del Glu por una Val en la sexta posicion de la subunidad B de la hemoglobina
Drepanocitosis
Imágenes especulares
Enantiomeros
Cortan proteinas en las partes intermedias
Endopeptidasas
Enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin compartir del N alfa amino de un AA ataca al alfa carbono carboxilo de otro
Enlace peotidico
Tiene un caracter parcial de 2ble enlace, es decir es mas corto que uno sencillo es mas rigido y planar
Enlace peptidico
AAs que no pueden ser sintetizado por los organismos y sin necesarios para la formacion de proteinas
Esenciales
Las moleculas con carbonos quirales pueden vivir asi, solo diferencian en la disposición espacial de sus átomos
Esteroisomeros
Conformaciones tridimensionales unicas que asumen las proteinas globulares
Estructura terciaria
Cortan extremos de las proteínas y se dividen en aminopeptidasas y carboxipeptidasas
Exopeptidasas
Esta NO es una porteina de nivel estructural secundario
Fibrina
Proteinas que tienen alta resistencia al corte por lo que son principales soportes estructurales de los tejidos
Fibrosas
Que tipo de proteínas son las queratinas de la piel pelo y uñas
Fibrosas
Clasificación de las proteinas segun si morfologia
Fibrosas y globulares
Tipo de asa encontrado a menudo, es un giro de 180 grados, es comun en proteinas con muchos segmentos helice alfa
Giro B
Ejemplo de proteina multifuncional
Gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa
Aminoácido donde su carbono alfa no presenta quiralidad y por consecuencia no forma isomeros D y L
Glicina
Aminoácido hidrosoluble que forma parte de las sales biliares
Glicina
AAs con cadenas laterales alifaticas de menor a mayor hidrofobicidad
Glicina, valina, Alanina, leucina e isoleucina
Peptido formado por 3 AA participa en la captura de agentes oxidantes
Glutation
Es la excepcion de los AA al poderse oresentsr de 2 formas su carbono alfa, tiene en su carbono dos sustitutos hidrogeno, es inactivo
Gly
Los aminoacidos en soluciona acuosa contienen_____________debilmente acidos y ______________debilmente basicos
Grupos alfa carboxilicos, grupos alfa amino
Estructura rigida en dorma de varilla que se origina cuando una cadena polipeptidica se enrrolla en un conformacion helicoidal dextrogira
Helice alfa
Tipos de estructura secundaria observados con mayor frecuencia
Helice alfa y lamina B
Alteracion de la secuencia de AAs (Val por Glu) que origina la anemia drepanocitica
Hemoglobulina S
En el plegado de una proteina la union de los AAs alanina y valina forman puentes
Hidrofobos
Grupo de enzimas en donde encontramos a las glucosilasas, lipasas, proteasas y nucleasas
Hidrolasas
Molecula proteinica simple combinada con un componente no proteico
Holoproteina
Ejemplo de heteroproteina globular
Inmunoglobulina
Proteina con funcion hormonal
Insulina
El sustrato puede funcionar como regulador
Interacciones homotropicas
Enlace entre un atomo de C de un grupos carboxilo con un atomo de N del grupo amino del otro
Ionico
Propiedad de una enzima reguladora
Irreversible
Aminoacidos neutros o apolares
Isoleucina, Glicina, Valina, Alanina, Leucina
Tipo de reaccion que catalizan las mutasas
Isomerizacion
Numero de moleculas de sustrato convertidas a producto por unidad de tiempo
Kcat
Medida de la eficiencia catalitica de una enzima
Kcat/Km
Medida de la eficiencia catalitica de una enzima
Kcat/km
Cuanto menos valor tenga esta constate, mayor afinidad tendra la enzima por el sustrato
Km
Es la concentracion de sustrato necesaria para que una enzima alcance la mitad de su velocidad maxima
Km
Las inhibiciones enzimaticas NO competitivas no ven alterada su
Km
Se forman cuando se alinean 2 o mas segmentos de la cadena polipeptidica uno al lado del otro
Laminas B plegadas
Aminoácidos que forman acetil CoA o acetoacetil CoA
Leu, Ile, Lys y Trp
Aminoacido requerido para la sintesis de acidos biliares
Leucina
Catalizan la eliminación de grupo (H2O o CO2) para formar un doble enlace
Liasas
Que permiten las altas concentraciones de CO2
Liberacion de O2 de la hemoglonina
Grupos de enzimas clasificadas de acuerdo a la UIBBM y a las reacciones que catalizan las enzimas, excepto
Lipasas
Lamina B antiparalela se donla sobre si misma en in patron que asemeja a un diseño de alfarería griega
Llave griega
Estan conectadas 2 laminas B antiparalelad mediante AAs polares y glicinas para realizar un cambio abrupto de direccion denominado giro de horquilla o reverso
Meandro B
Ejemplos de cofactores inorganicos en las enzimas
Mg y Fe
Por su cadena lateral el Triptofano se clasifica como un AA...
No polar aromatico
En que grupo se incluyen las enzimas deshidrogenasas
Oxidorreductasas
Peptido de importancia fisiológica que funciona como hormona inductora de parto
Oxitocina
Enzimas que hidrolizan enlaces peptidicos
Peptidasas(proteasas)
La union peptidica determina la estructura de tipo
Primaria
Nivel estructural proteico que se estabiliza unicamente por enlaces peotidicos y puentes disulfuro
Primario
Nivel estructural que se estabiliza unicamente por puentes de H2
Primario
Se propagan modificando la configuracion estructural de algunas proteinas
Priones
Precursor inactivo de una enzima
Proenzima
AA modificado despues de su sintesis
Prolina
Su geometría unica contribuye a la formacion de la estructura fibrosa del colageno
Prolina
El grupo Hemo de la hemoglobina es denominado como:
Prostetico
Como son estabilizados la lamina beta y la helice alfa
Puentes De hidrogeno entre los grupos carnonilo y N-H del esqueleto polipeptidico
Constante de velocidad de formacion del complejo enzima-sustrato
R1
Las enzimas alostericas son generalmente
Reguladoras
Como se le denomina a cada aminoacido componente de un polipeptido
Residuo
Las enzimas digestivas son reguladas lor
Ruptura proteolitica
Contienen cada uno un hidroxilo polar que participa en la formacion del enlace de hidrógeno
Ser, Thr y Tyr
Padecimiento que provoca hiperelasticidad cutanea pero este se debe a una sintesis defectuosa de colageno
Sindrome de Ehlers Danlos
Rxn del enlace peptidico en formacion
Sustitución de acilo nucleofila
Alteraciones provocadas por una deficiencia genetica en la sintesis de cadenas de globinas
Talasemias
Las interacciones hidrofobicas y las interacciones electrostaticas le dan estabilidad a proteínas de este nivel
Terciario
Generalmente que tipo de enlace es él peptidico
Trans
Enzima plasmatica implicada en trastornos hepaticos
Transaminasas
La hexocinasa forma parte de este grupo, fosforila la glucosa para formar G6P
Transferasas
AAs que participan como precursores de neurotransmisores
Triptofano y Tirosina
El tratamiento matemático de la ecuacion de Michelis Mentenbds como resultado
Una linea recta
Fuerzas estabilizadoras de las proteinas que alcanzan el mivel estructural terciario excepto
Van der Walls
Peptido que participa en el mecanismo antioxidante para el organismo
Vasopresina
Las inhibiciones enzimaticas competitivas no ven alterada su
Vmax
A pH neutro los aminoácidos adoptan in estado dipolar ionico llamado
Zwitterion
La velocidad inicial de una reaccion catalizada por una enzima depende de
[Sustrato]
Los aminoacidos pueden captar o ceder protones al medio dependiendo del pH al que se enguentren
Anfoteros
Parte proteica de una enzima
Apoenzima
Proteina sin el grupo protesico
Apoproteina
Cuando un carbono tiene 4 sustituyentes distintos fijados a el se dice que es:
Asimetrico
El aspartame esta formado por el soguiente por de AAs
Aspartil-Fenilalanina
Le confiere a los aminoacidos sus distintas características quimicas
Cadena lateral
Los puentes de hidrógeno de la estructura alfa helice se forman cada cuantos aminoacidos
4
Que se libera al formarse un enlace peptidico entre 2 aminoácidos
Agua