Proteínas

Anfotericidad

Caracter anfótero de los aminoácidos. Se refiere a que en una disolución acudosa (pH neutro) los aa forman iones dipolares. Un ión dipolar se puede comportar como ácido (carga positiva) en pH alcalino; o base (carga negativa) en pH ácido.

Proteínas Oligoméricas

Conformadas por más de una cadena polipetídica, donde cada cadena se denomina subunidad.

Dominio Proteico

Es cualquier segmento de una cadena polipeptídica que se puede plegar independientemente, en una estructura compacta y estable, teniendo la capacidad de unirse a diferentes factores (en estructura terciaria), es donde hay más plegamientos. a) Funcional: Si es una unidad modular de la proteína que lleva a cabo una función bioquímica determinada. b) Estructural: Si se refiere a un componente estable de la estructura.

Estructura Terciaria

Es cuando la proteína presenta un plegamiento tridimensional, formada por una cadena polipeptídica que comprende las hélices alfa y beta.

Desnaturalización de las proteínas

Es cuando una proteína pierde su conformación tridimensional, al romper las interacciones no covalentes que mantienen plegada la cadena, cuando se expone a una fuerza como el calor.

Renaturalización de las Proteínas

Es cuando una proteína recuperasu conformación tridimensional, cuando se elimina el solvente o fuerza desnaturalizante.

Grupo prostético

Es el componente no proteíco de una heteroproteína.

Estructura Secundaria

Es el plegamiento de las cadenas polipeptídicas, suele haber dos patrones: a) Hélice alfa b) Hélice beta (hoja beta plegada).

Sitio Activo

Es el sitio de unión especial sobre la superficie de las de las enzimas.

Estructura Primaria de las Proteínas

Es la secuencia lineal de aminoácidos, donde el Esqueleto Polipeptídico esta formado por la secuencia retetitia de aminoácidos, del cual se protectan las cadenas laterares.

Enlace Peptídico

Es la unión covalente entre 2 aminoácidos adyacentes en una cadena de proteínas; reaccionan el grupo ácido carboxilo (COOH) de un aminoácido con el grupo amino (NH2) de otro, se libera una molécula de agua.

Proteínas según su forma

Globulares: Son cuando la cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma, dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta. Fibrosas

Estructura Cuaternaria

Se conforma cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica.

Dímero

Se denomina así a las subunidades unidas. Si las subuniddes son iguales se denomina Homodímero, si son diferentes se forma un Heterodímero.

Hélice alfa

Se genera cuando una cadena polipeptídica simple gira sobre sí misma, formándose cada 4 aminoácidos se forma un puente de hidrógeno que une el C = O de un enlace peptídico al N - H de otro.

Hélice Beta Antiparalela

Se generan cuando se forma puentes de hidrógeno entre segmentos adyacentes de las cadenas polipeptídicas, y estas corren en dirección opuesta.

Hélice Beta Paralela

Se generan cuando se forma puentes de hidrógeno entre segmentos adyacentes de las cadenas polipeptídicas, y estas corren en la misma dirección.

Sitio de Unión y Ligando

Sitio de Unión: Es cualquier región de la superficie de una proteína que interactúa con otra molécula (ligando) por medio de enlaces no covalentes. Ligando: Es cualquier sustacia que es fijada por una proteína (ión, micro o macromolécula). Siempre y cuando el contorno de la superficie de la molécula del ligando se ajusta con gran presición a la proteína. (como un guante a la mano).

Proteínas Monoméricas

Son aquellas constituidas por una sola cadena polipeptídica.

Aminoácidos Esenciales

Son aquellos que el organismo no puede producir, por lo que deben estar presentes siempre en la dieta. Son: Histidina, isoleucina, luecina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina.

Aminoácidos No Esenciales

Son aquellos que el organismo puede producir, son: Arginina, ácido aspártico, prolina, alanina, serina, tirosina, cisteína, asparagina, glutamina, ácido glutámico, glicina.

Aminoácidos

Son los monómeros de las proteínas, componentes a partir de los cuales se ensamblan las células. Existe un total de 20 aminoácidos. Posse un grupo amino, un grupo carboxilo, y una cadena lateral (R) que determina sus propiedades químicas y biológicas.

Proteínas

Son macromoléculas (polímeros), formadas por aminoácidos.

Proteínas Alostéricas

Son proteínas que tienen la propiedad de poseer dos sitios de unión, el sitio activio, que hace que la proteína realize su función y un sitio de unión para una molécula reguladora (apaga o enciende a la proteína).

Proteínas Conjugadas

También llamadas Heteroproteínas, son proteínas que aemás de los aminoácidos contienen otros componenentes (no proteícos) orgánicos o inorgánicos.

Proteínas Simples

También llamadas Holoproteínas, son aquellas compuestas exclusivamente de aminoácidos.

Síntesis de Proteínas

1) Síntesis dentro del RER, pasa al REL y sale al citoplasma en una vesícula. 2) La vesícula llega al AG donde es modificada, para finalmente salir de la célula.

Proteínas según su solubilidad

Albúminas: Son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas. Globulinas: Requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución. Prolaminas: Son solubles en alcohol. Glutelinas: Son solubles en disoluciones ácidas o alcalinas. Escleroproteínas: Insolubles en la gran mayoría de los disolventes.