Gli enzimi
Tappa che limita la velocità
(1) In genere la tappa di una reazione enzimatica che ha la maggiore energia di attivazione o con lo stato di transizione con la più alta energia libera. (2) La tappa più lenta di una via metabolica.
Enzima
Biomolecola, proteina o RNA, che catalizza una specifica reazione chimica. Non modifica l'equilibrio della reazione catalizzata; aumenta la velocità della reazione, generando una nuova via con un'energia di attivazione più bassa.
Catalisi acido-base specifica
Catalisi acido-base che coinvolge i costituenti dell'acqua (idrossido o ione idronio).
Catalisi acido-base generale
Catalisi che coinvolge il trasferimento di uno o più protoni verso o da una molecola diversa dall'acqua.
Costante di velocità
Costante di proporzionalità che correla la velocità di una reazione chimica alla concentrazione dei reagenti.
Costante di equilibrio (Keq)
Costante tipica di ogni reazione chimica che pone in relazione le concentrazioni di tutti i reagenti e prodotti all'equilibrio, ad una data temperatura e pressione.
Oloenzima
Enzima cataliticamente attivo contenente tutte le subunità, i gruppi prostetici e i cofattori necessari.
Enzima regolatore
Enzima che ha funzioni regolatrici in base alla sua capacità di subire alterazioni nella sua attività catalitica da parte di agenti allosterici o modificazioni covalenti.
Proteina chinasi
Enzimi che trasferiscono il gruppo fosforico terminale dell'ATP o di un altro nucleoside trifosfato alla catena laterale di un residuo si Ser, Thr, Tyr, Asp, o His in proteine bersaglio, regolando la loro attività o altre funzioni.
Equazione di Michaelis-Menten
Equazione che descrive la dipendenza iperbolica della velocità iniziale di una reazione, Vcon0, dalla concentrazione del substrato, [S], in molte reazione catalizzate da enzimi: Vcon0 = (Vmax[S]/Km+[S])
Stato di transizione
Forma attivata di una molecola in cui va incontro ad una parziale reazione chimica; il punto più alto della coordinata di reazione.
Numero di turnover
Il numero di volte che una molecola di enzima trasforma una molecola di substrato nel'unità di tempo, nelle condizioni che favoriscono la velocità massima, cioè a concentrazioni di substrato saturanti.
Inibizione incompetitiva
Inibizione reversibile che deriva dal legame dell'inibitore al complesso enzima-substrato, ma non all'enzima libero.
Inibizione mista
Inibizione reversibile che deriva dal legame di una molecola di inibitore sia all'enzima libero, sia al complesso enzima-substrato, ma non all'enzima libero.
Energia di legame (deltaGb)
L'energia derivata dalle interazioni non covalenti tra l'enzima e il substrato oppure tra il recettore e il suo ligando.
Specificità
La capacità di un enzima o di un recettore di discriminare tra substrati o ligandi simili.
Costante di Michaelis (Km)
La concentrazione di substrato a cui una reazione catalizzata da un enzima procede a metà della sua velocità massima.
Costante di dissociazione (Kd)
La costante di equilibrio (Kd) della reazione di dissociazione del complesso di due o più biomolecole nei costituenti liberi; per esempio, la dissociazione di un substrato dal suo enzima.
Stato basale
La forma stabile normale di un atomo o di un composto; diverso dallo stato eccitato.
Apoenzima
La parte proteica di un enzima, senza i cofattori organici o inorganici o i gruppi prostetici che possono essere necessari per la sua attività catalitica.
Apoproteina
La parte proteica di una proteina, senza i cofattori organici o inorganici o gruppi prostetici che possono essere necessari per la sua attività.
Energia di attivazione (deltaG++)
La quantità di energia (in joule) necessaria per convertire tutte le molecole in una mole di reagente dallo stato basale allo stato di transizione.
Sito attivo
La regione della superficie di un enzima che lega il substrato e lo trasforma cataliticamente; è noto anche come sito catalitico.
Variazione di energia libera standard (deltaG°)
La variazione di energia libera standard di una reazione in condizioni standard: temperatura 298 K, pressione 1 atm o 101,3 kPa; tutti i soluti sono alla concentrazione di 1 M. Il deltaG°' è la variazione di energia libera standard a pH 7,0 in 55,5 M di acqua.
Substrato
Lo specifico composto su cui agisce un enzima.
Adattamento indotto
Modificazione della conformazione di un enzima in risposta al legame del substrato che rende l'enzima cataliticamente attivo; usato anche per indicare variazioni della conformazione di macromolecole indotte dal legame di un ligando, che rendono il sito di legame più adatto all'interazione con il ligando stesso.
Inibitore (inattivatore) suicida
Molecola relativamente inerte che viene trasformata dall'enzima nel suo sito attivo in una forma reattiva che va ad inattivare irreversibilmente l'enzima.
Zimogeno
Precursore inattivo di un enzima; per esempio, il pepsinogeno, il precursore della pepsina.
Intermedio di reazione
Qualsiasi specie chimica che si forma durante una reazione che ha tempo di vita definito.
Equazione di Lineweaver-Buck
Trasformazione algebrica dell'equazione di Michaelis-Menten, che consente la determinazione di Vmax e di Km, estrapolando [S] all'infinito. (1/Vcon0) = (Km/Vmax[S]) + (1/Vmax)
Coenzima
Un cofattore organico necessario per l'azione di certi enzimi; spesso contiene o è il derivato di una vitamina.
Gruppo prostetico
Un composto organico (diverso da un amminoacido) o uno ione metallico che si lega covalentemente ad una proteina ed è essenziale per la sua attività.
Enzima allosterico
Un enzima regolatore la cui attività catalitica è modulata dal legame non covalente di specifici metaboliti in siti diversi dal sito attivo.
Inibizione competitiva
Un tipo di inibizione reversibile che può essere soppressa da un aumento della concentrazione del substrato; un inibitore competitivo in genere compete con il substrato o con il ligando per il legame alla proteina.
Cofattore
Uno ione inorganico oppure un coenzima necessario per l'attività enzimatica.
Stato stazionario
Uno stato non all'equilibrio di un sistema, attraverso cui si ha passaggio di materia, ma i vari componenti restano ad una concentrazione costante.
