Guía de Estudio - Bioquímica (ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS)
¿Cuáles pueden ser las funciones biológicas de las proteínas?
1. Catálisis 2. Protección 3. Regulación 4. Transducción de señal 5. Almacenamiento 6. Estructural 7. Transporte
La PrP (proteína priónica) es un agente causal de encefalopatías, ¿cuáles?
1. Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob 2. La tembladera de las ovejas 3. La encefalopatía espongiforme bovina (vacas locas)
¿Qué estabiliza a la estructura cuaternaria de las proteínas?
1. Interacciones hidrófobas 2. Puentes de Hidrógeno 3. Interacciones electrostáticas.
¿Qué interacciones cooperan para estabilizar las estructuras terciarias de las proteínas globulares?
1. Puentes disulfuro 2. Interacciones hidrófobas 3. Puentes de Hidrógeno 4. Interacciones iónicas
¿Cuántos aminoácidos contiene cada vuelta de hélice alfa?
3,6 aminoácidos.
¿A qué se refiere la estructura cuaternaria de las proteínas?
A la agrupación de dos o más cadenas de polipéptidos que pueden ser idénticas o no tener ninguna relación.
¿A qué se refiere estructura terciaria en las proteínas?
Al plegamiento de los dominios y a su disposición final en el polipéptido.
Las exopeptidasas cortan los extremos de las enzimas y son de dos tipos, ¿cuáles son?
Aminopeptidasas y carboxipeptidasas.
El colágeno es un ejemplo de...
Cadena o hélice alfa.
¿Cuáles son las características del enlace peptídico?
Carácter parcial de doble enlace, es rígido y planar. Generalmente es un enlace trans.
¿Cómo se origina la estructura secundaria de una proteína?
Cuando el esqueleto peptídico forma ordenaciones regulares de aminoácidos localizados cerca uno de otro en la secuencia lineal.
¿Cuál es la longitud del polipéptido que consta de dos o más dominios?
De más de 200 aminoácidos.
¿Cómo se leen las secuencias de aminoácidos?
Desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal del péptido.
¿Qué desnaturaliza a una proteína?
El calor, los disolventes orgánicos, la mezcla mecánica, los ácidos o las bases fuertes, los detergentes y los iones de metales pesados como el plomo y el mercurio.
¿Cuál es el motivo más común en el ADN y cómo se expresa?
El motivo hélice-asa-hélice; funciona como factor de transcripción.
Las amiloides son proteínas insolubles y pueden generar enfermedades, cita un ejemplo.
Enfermedad de Alzheimer: causada por un amiloide Beta de 40 a 42 residuos de aminoácidos y también por ovillos neurofibrilares (proteína tau) en el cerebro.
Cuando se acumulan proteínas mal plegadas en el espacio intra o extracelular se generan...
Enfermedades como la Amiloidosis y Prionosis.
¿Qué es CONFORMACIÓN NATIVA?
Es la estructura proteica completamente plegada y funcional.
¿Qué hacen las chaperoninas?
Es un grupo especializado de proteínas que aseguran el plegamiento correcto de los polipéptidos.
¿Cómo está organizada la hélice alfa?
Es un motivo secundario. Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3,6 aminoácidos por vuelta.
¿Qué es la secuenciación?
Es un proceso gradual de identificación de aminoácidos específicos en cada posición de la cadena peptídica.
¿Qué es la isomería Cis-Trans?
Es un tipo de estereoisomería de los alquenos y cicloalcanos.
¿Cómo está organizada la lámina beta?
Es una estructura secundaria hidrófoba. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína.
¿Qué tipo de análisis se utiliza para identificar y cuantificar los aminoácidos de una estructura primaria?
Espectrofotometría, midiendo la cantidad de luz absorbida por el derivado de la ninhidrina.
¿Cómo contribuye el puente disulfuro en la estabilidad tridimensional de la molécula proteica?
Evitando que se desnaturalice en el ambiente extracelular.
La conformación nativa puede ser...
Fibrosa o Globular.
La proteína infecciosa PrP es resistente a la degradación proteolítica, cuando es infecciosa ¿qué hace?
Forma agregados insolubles de fibrillas similares al amiloide.
¿Qué sucede cuando una proteína se ha desnaturalizado?
Idealmente vuelve a su estado normal al retirarse el desnaturalizante. Pero la mayoría permanece desordenada permanentemente.
¿Qué hacen los giros Beta?
Invierten la dirección de una cadena polipeptídica llevándola a adoptar una forma globular compacta.
Si una isoforma peptídica funciona como enzima se le llama...
Isoenzima
Los enlaces peptídicos no se rompen durante...
La desnaturalización de las proteínas.
¿Mediante qué se estabilizan los giros Beta?
La formación de puentes de Hidrógeno y enlaces iónicos.
¿Cuáles aminoácidos alteran la hélice alfa?
La prolina, glutamato, aspartato, histidina, lisina, arginina, triptófano, valina e isoleucina.
¿Qué es un polipéptido?
La unión de muchos aminoácidos a través de enlaces peptídicos que forman una cadena no ramificada.
¿Cuáles son las enzimas que cortan proteínas en sus partes intermedias?
Las endopeptidasas
¿Qué enzimas cortan en fragmentos más pequeños a los polipéptidos?
Las exopeptidasas y las endopeptidasas.
¿Cuáles son los ejemplos de estructura secundaria en las proteínas?
Las hélices alfa, láminas Beta y giros Beta.
¿Quién contiene un número limitado de motivos y cuál es el más común?
Las proteínas que se unen al ADN. El motivo hélice-asa-hélice.
¿Qué es un enlace Trans?
Los grupos R están en el lado opuesto del doble enlace del polipéptido.
¿Qué es un enlace Cis?
Los grupos R están en el mismo lado del doble enlace del polipéptido.
El plegamiento anómalo puede deberse ¿a qué factores?
Mutación de un gen concreto o puede ocurrir espontáneamente.
¿Cuál es la polaridad del enlace peptídico?
No están cargados y no acepta ni liberan protones a lo largo del intervalo de pH 2 a 12.
¿De qué sirve conocer la estructura primaria de las proteínas?
Para diagnosticar enfermedades que provocan secuencias anómalas de aminoácidos provocando un plegamiento inadecuado, pérdida o deterioro de la función normal.
¿Cómo se les llama a las enzimas que hidrolizan enlaces peptídicos?
Peptidasas (proteasas)
Generalmente los giros beta están compuestos por ¿cuántos aminoácidos?
Por 4. Comúnmente Prolina o Glicina.
La estructura primaria de las proteínas ¿cómo está constituida?
Por una secuencia lineal de aminoácidos.
¿Qué hacen los puentes de hidrógeno en la estabilidad de las proteínas?
Potencian su solubilidad en un ambiente acuoso.
¿Cuáles son los niveles de organización de las moléculas proteicas?
Primario, secundario, terciario y cuaternario.
¿A qué tipo de proceso se debe el plegamiento de una proteína?
Proceso complejo de ensayo y error.
¿Cómo se denomina a las proteínas que consisten en una sola cadena polipeptídica?
Proteínas monómeros.
¿Qué son las isoformas peptídicas?
Proteínas que realizan la misma función pero con estructura primaria diferente.
¿Qué sucede si una proteína se desnaturaliza?
Provoca el desplegamiento y la desorganización de la estructura secundaria y terciaria de dicha proteína.
La hélice alfa es componente principal de...
Ratinas: Pelo y piel; mioglobina (globina)
¿Qué reactivo se utiliza para la secuenciación de aminoácidos?
Reactivo de Edman. (Fenilisotiocianato)
¿Qué es Prionosis?
Se refiere a enfermedades producidas por priones.
¿Qué son los motivos en un polipéptido?
Son estructuras supersecundarias combinadas (hélices alfa-láminas Beta en secuencias no repetitivas)
¿Cuál es el resultado actual (2013) de las encefalopatías espongiformes transmisibles?
Son mortales y no se dispone de tratamiento para cambiar este pronóstico.
¿Qué determina la estructura tridimensional única de la conformación nativa?
Su estructura primaria (secuencia de aminoácidos)
El grupo amino y carboxilo de los enlaces peptídicos ¿son polares?
Sí. Están involucrados en enlaces de Hidrógeno lo que da estructura a las alfa-hélices y láminas Beta.
¿Qué es un prión?
Una proteína patógena (PrP) que tiene alterada su estructura terciaria y como agente infeccioso sólo está compuesta por aminoácidos.
¿Qué son los dominios en el polipéptido?
Unidades funcionales y estructurales tridimensionales fundamentales de éste.
¿Cómo se conforma un enlace peptídico?
Uniones amida entre el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.
