Bioquímica parcial 1 - estructura de las proteínas
El colágeno
Es un ejemplo de cadena o hélice alfa
La secuenciación
Es un proceso gradual de identificación de aminoácidos específicos en cada posición de la cadena peptídica
Conformación nativa
Estructura completamente plega y funcional
Tipo de estructura que es la hélice alfa
Estructura secundaria
Tipo de estructura que es la lámina beta
Estructura secundaria hidrófona
Motivos en un polipéptido
Estructuras supersecundarias combinadas (hélices alfa-láminas beta en secuencias no repetitivas)
El puente de disulfuro
Evita que la estabilidad tridimensional de la molécula proteica se desnaturalice en el ambiente extracelular
Formas de la estructura cuaternaria
Fibrosa y globular
Función de la proteína priónica PrPsc (tembladera de ovejas)
Forma agregados insolubles de fibrillas similares al amiloide
PrPc
Forma no infecciosa de la PrP, codificada por el mismo gen que el agente infeccioso. Proteína del hospedador
Chaperoninas
Forman estructuras macromoleculares tipo jaula compuestas por *dos anillos apilados*
Chaperonas moléculares o proteínas de choque térmico
Grupo de proteínas especializadas que facilitan el proceso de plegamiento correcto de muchas proteínas, se unen a regiones hidrófonas, evitan el plegamiento prematuro
Motivo más común en el ADN y su expresión
Hélice-asa-hélice; funciona como factor de transcripción
Ejemplos de estructura secundaria
Hélices alfa, láminas beta y giros beta
Estabilizan a la estructura cuaternaria
Interacciones hidrófobas, puentes de hidrógeno e interacciones electrostáticas
Función de los giros beta
Invierten la dirección de una cadena polipeptídica llevándola a adoptar una forma globular compacta
El grupo amino y el carboxilo
Involucrados en enlaces de hidrógeno lo que da estructura a las alfa-hélices y láminas Beta, son polares
Isoenzima
Isoforma peptídica que funciona como una enzima
Estabilizan a los giros beta
La formación de puentes de hidrógeno y enlaces iónicos
Aminoácidos que alteran la hélice alfa
La prolina, glutamato, aspartato, histidina, lisina, arginina, triptófano, valina e isoleucina
Contienen un número limitado de motivos
Las proteínas que se unen al ADN
Organización de la hélice alfa
Los aminoácidos están dispuestos en una estructura helicoidal *dextrógira*
Factores que pueden causar un plegamiento anómalo
Mutación de un gen en concreto o pueden ocurrir espontáneamente
Longitud del polipéptido que consta de dos o más dominios
Más de 200 aminoácidos
Primaria, secundaria, terciaria y cauternaria
Niveles de organización de las proteínas
Polaridad del enlace peptídico
No están cargado y no aceptan protones ni liberan protones en un intervalo de pH 2-12 (difíciles de romper)
Las amiloides
Proteínas insolubles que pueden generar enfermedades
Los priones
Proteínas patógenas (PrP), tiene alterada su estructura terciaria y como agente infeccioso sólo está compuesta por aminoácidos
Proteínas monómeras
Proteínas que consisten en *una sola* cadena polipeptídica
Interacciones que cooperan para estabilizar las estructuras terciarias de las proteínas globurales
Puentes de disulfuro, interacciones hidrófobas, puentes de hidrógeno e interacciones iónicas
La ninhidrina
Reactivo con el cuál se calientan los aminoácidos para ser cuantificados en el analisis de espectrofotometría, este reactivo forma un compuesto morado con la mayoría de los aminoácidos
Organización de la lámina beta
Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína
Análisis de espectrofotometría
Se utiliza para identificar y cuantificar los aminoácidos de una estructura primaria midiendo la *cantidad de luz absorbida*
Formación del gente infeccioso PrP
Sustitución de una serie de hélices alfa por serie de láminas beta
Isomería Cis-Trans
Tipo de estereoisomería de los alquenos y cicloalcanos
Proceso complejo de ensayo y error
Tipo de proceso al cual se debe el plegamiento de una proteína
Dominios en el polipéptido
Unidadades funcionales y estructurales tridimensionales fundamentales de este
Conformación del enlace peptídico
Uniones de amida entre el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro
Polipéptido
Unión de muchos aminoácidos a través de enlaces peptídicos que forman una cadena no ramificada
Isoformas peptídicas
Proteínas que realizan la misma función pero con estructura primaria diferente
Reactivo de Edman (fenilisotiocianato)
Reactivo que se utiliza para la secuenciación de aminoácidos
Número de aminoácidos por vuelta en una hélice alfa
3,6 aminoácidos
Número de aminoácidos que componen los giros beta
4 aminoácidos, los más comunes son Prolina y Glicina
Intervalo de clíclos repetitivos que se pueden hacer con el reactivo Edman
50 hasta 100
Estructura cuaternaria
Agrupación de dos o más cadenas de polipéptidos que pueden ser idénticas o no tener ninguna relación
Causas del Alzheimer
Amiloide beta de 40 a 42 residuos de aminoácidos y por acumulación de ovillos neurofibrales (proteína tau) en el cerebro.
Tipos de exopeptidasas
Aminopeptidasas y carboxipeptidasas
Proteína tau sana
Ayuda al montaje de la estructura microtubular
Proteína tau defectuosa
Bloquea el montaje de la estructura microtubular
Funciones biológicas de las proteínas
Catálisis, protección, regulación, transducción de señales, almacenamiento, estructural y transporte
Estructura primaria de las proteínas
Constituida por una secuencia lineal de aminoácidos
Dirección en la que se lee las secuencias de aminoácidos
Desde N-terminal hasta C-terminal del péptido
La secuencia de aminoácidos o su estructura primaria
Determina la estructura tridimensional única de la conformación nativa
Importancia de conocer la estructura primaria de las proteínas
Diagnosticar enfermedades que provocan secuencias anómalas de aminoácidos provocando un plegamiento inadecuado, pérdida o deterioro de función normal
Alzheimer, parkinson y huntington
Ejemplos de una enfermedad generada por las amiloides
Causas de que se desnaturalice una proteína
El calor, disolventes orgánicos, mezcla mecánica, ácidos o bases fuertes, detergentes e iones de metales pesados como *plomo* y *mercurio*
Formación de la estructura secundaria
El esqueleto forma ordenaciones regulares de aminoácidos localizados cerca uno de otro en la secuencia lineal
Causa del por qué la mayoría de las proteínas que se desnaturalizan no vuelven a su estado normal
El plegamiento de muchas proteínas es facilitado por las *chaperonas* y la hidrólisis del *ATP*
Enlace Trans
En este, los grupos R están en el lado opuesto del doble enlace polipéptido
Enlace Cis
En este, los grupos R están en el mismo lado del doble enlace del polipéptido
Los puentes de hidrógeno
En la estabilidas de las proteínas, potencian su solubilidad en un ambiente acuoso
Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, tembladera en ovejas y encefalopatía espongiforme bovina (vacas locas)
Encefalopatías donde el agente causal es la Proteína Priónica (PrP)
La amiloidosis y prionosis
Enfermedades que se generan por la acumulación de proteínas mal plegadas en el espacio intra o extracelukar
Puentes intracatenarios
Enlaces que se presentan en la misma proteína
Puentes intercatenarios
Enlaces que se presentan en una proteína con otra
EXOpeptidasas y ENDOpeptidasaa
Enzimas que cortan en fragmentos más pequeños a los polipéptidos
Peptidasas (proteasas)
Enzimas que hidrolizan enlaces peptídicos
Características del enlace péptidico
Es de caracter parcial de doble enlace, es rígido y planar, generalmente es un enlace _trans_
La hélice alfa
Es el componente principal de *queratinas* y de la mioglobina o *globina*
Estructura terciaria
Es el plegamienton de los dominios y su disposición final del polipéptido