ENZIMAS Y MECANISMO DE REACCIÓN I
Valor de un katal
6X10^7.
¿De Qué están compuestas las moléculas que se dividen o empalman por si mismas?
ARN
¿Qué tipo designación se hace cuando una enzima es de varios tipos?
Alfanumérica
Son enzimas cuyo componente proteico carece de un cofactor esencial
Apoenzimas
¿Qué tipo de polímeros son las enzimas?
Biológicos
Es una sustancia que aumenta la velocidad de reacción química; disminuyendo la energía de activación proporcionando una vía de reacción alternativa que requiere menos energía
Catalizador
Se encarga de aumentar la velocidad de una reacción química
Catalizador.
Comprende la formación de un enlace covalente entre la enzima y uno o más sustratos...
Catálisis covalente
¿es cierto que la mayoría de las enzimas surgieron por duplicación de genes?
Cierto; las proteínas que surgen del mismo ancestro son llamadas homólogas
¿quién funciona como transbordador reciclable de sustratos de un punto de la célula a otro?
Coenzimas
¿quién desempeña funciones similares a los grupos prostéticos pero se unen de manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato como ATP?
Cofactores
¿quién propuso que las enzimas y sus sustratos forman el complejo ES el cual es mas estable térmicamente hablando?
Emil Fischer
Se define como la energía mínima necesaria para iniciar una reacción química (para generar la colisión entre moléculas reactantes
Energía de activación
La catalización de reacciones químicas está dada por las...
Enzimas
Son proteínas o moléculas de ARN que catalizan las reacciones químicas en microsegundos o milisegundos y canalizan el flujo de materia y energía de un organismo; no alteran el equilibrio de una reacción
Enzimas
¿cómo se llaman las enzimas que requieren un cofactor ion metálico?
Enzimas activadas por metal
Son enzimas con varias subunidades que no siguen el modelo Michealis-Menten; ya que el diagrama v.reaccion-concentracion es sigmoide en vez de hiperbólico
Enzimas alostéricas
Propiedad de las enzimas que explica que cada enzima se une a un único tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el sustrato contienen estructuras complementarias; la forma global y distribución de cargas de sustrato permiten interacción con el sitio activo
Especificidad enzimática
Las formas complementarias y las interacciones entre reactivos y sitios de unión; así como los movimientos internos que se extienden en las proteínas son fundamentales para el
Funcionamiento enzimático
Se refiere al aumento de los valores de concentración efectiva de macromoléculas; mejoría en el plegamiento de proteínas; mayor afinidad de unión y cambios de velocidades de reacción
Hacinamiento molecular
¿Qué enzima elimina átomos de hidrógeno?
Hidrogenasas
¿Qué enzimas catalizan la división hidrolítica de C-C; C-O; C-N y otros enlaces covalentes?
Hidrolasas
Son enzimas intactas con cofactores unidos
Holoenzimas
Método que se usa simulación mediante computadora
In silico
Método que se usa en laboratorios para analizar una célula sintetizada
In vitro
Método que se usa para observar mecanismos en células vivas
In vivo
La regulación de vías metabólicas; funcionamiento de tratamientos clínicos y análisis de estructuras y propiedades fisicoquímicas de las enzimas son posibles gracias a la
Inhibición enzimática
¿Cuándo la unión al inhibidor altera de manera permanente la enzima; por lo común mediante enlaces covalentes?
Inhibición irreversible
¿Cuándo el efecto inhibitorio puede contrarrestarse incrementando la concentración del sustrato o retirando el inhibidor mientras la enzima está intacta?
Inhibición reversible
Son moléculas que reducen la actividad enzimática
Inhibidor
Son inhibidores que solo se unen al complejo ES y no a la enzima libre
Inhibidor acompetitivos
Son inhibidores que se unen de forma reversible a la enzima libre y no al complejo ES para formar complejo EI
Inhibidor competitivo
Son inhibidores que pueden unirse tanto a la enzima tanto como al complejo ES
Inhibidor no competitivo
¿Qué enzimas catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de la molécula?
Isomerasas
Es un grupo heterogéneo de enzimas
Isomerasas.
¿Qué mecanismo aumenta el índice de reacciones entre moléculas de un sustrato?
La catálisis por proximidad; entre más cerca las moléculas; mas reaccionaran.
¿Qué enzima elimina la lactosa de la leche?
Lactasa
Se refiere a la velocidad de reacción directa(derecha) lineal con concentraciones A Y B (Kf) y la velocidad de reacción inversa(izquierda) lineal con concentraciones C (Kr)
Ley de acción de masa
¿Qué enzimas catalizan la división de C-C; C-O; C-N y otros enlaces covalentes mediante eliminación de átomos y dejando dobles enlaces?
Liasas
Catalizan reacciones en las que se forman dobles enlaces
Liasas.
Es la energía requerida para convertir un mol de moléculas de sustrato al estado de transición
Libre de activación.
¿Qué enzimas catalizan la unión de2 moléculas en reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP?
Ligasas
¿quiénes se distinguen por su incorporación estrecha y estable hacia la estructura de una proteína mediante fuerzas covalentes o no covalentes?
Los grupos prostéticos
¿Cómo se unen los sitios activos de la enzima con el sustrato?
Mediante complementariedad de aminoácidos
¿cuáles son los grupos prostéticos más comunes?
Metales
¿cómo se llaman la enzimas que contienen iones de metales unidos?
Metaloenzimas
Se define como el número de moléculas que colisionan en una reacción de un solo paso
Moleculariedad
¿Qué diferencia a una enzima de otros catalizadores durante una reacción?
No se consumen ni alteran
En la ecuación A->P la velocidad es constante debido a que la concentración del reactante es lo suficientemente elevada para saturar los sitios catalíticos
Orden cero
Se define como la suma de los exponentes de los términos de concentración en la expresión de velocidad
Orden de reacción
¿Qué enzimas catalizan oxidaciones y reducciones?
Oxidorreductasas
En la ecuación A->P la velocidad depende del primer poder de concentración de un único reactante en reacciones unimoleculares; la concentración es una función de tiempo
Primer orden
¿Qué enzima hidroliza proteínas?
Proteasa
¿Qué enzimas aumentan la capacidad de los detergentes para eliminar suciedad?
Proteasas y Amilasas
Casi todas las enzimas son...
Proteínas
En la ecuación A+H2O->P la velocidad cuando el agua se encuentra en exceso es en esencia constante en ambiente acuoso
Pseudo primer orden
Son reacciones en donde el primer producto se libera antes de que el segundo sustrato se una. La enzima es modificada en la primera fase de y su forma original se establece en la segunda fase
Reacciones de doble desplazamiento
Son reacciones en donde los sustratos se unen al sitio activo de la enzima. El primer sustrato debe de unirse a la enzima antes que el segundo para la formación del producto
Reacciones secuenciales
El control genético; modificación covalente; regulación alostérica y compartimentalización
Regulación de vías bioquímicas
El mantenimiento de un estado ordenado; conservación de energía y respuesta a las variaciones ambientales son fundamentales para la
Regulación enzimática
¿Qué le puede ocurrir a un sustrato no quiral cuando una enzima lo cataliza?
Se hace quiral
En la ecuación A+B->P la velocidad depende de las concentraciones de 2 reactantes; si el orden de A y B es una para cada cual; deben de colisionar para formar producto en reacciones bimoleculares
Segundo orden
Región especifica de unión a las enzimas donde tiene inicio la reacción o catálisis
Sitio activo
¿Cómo es llamado el compuesto que las enzimas catalizan a productos distintos?
Sustrato
¿Qué enzimas ctalizan la transferencia de porciones como grupos glucosilo o metilo?
Transferasas
es un complejo de 3 proteínas comprendidas en la contracción muscular en músculos estriados y cardiaco...
Troposina
Se define como el tiempo que se requiere para que se consuma la mitad de las moléculas reactantes
Vida media
¿a que longitud de onda las coenzimas NADH Y NADPH (NAD(P)H) absorben luz?
a 340nm
¿Qué hace la PCR?
amplifica el DNA conocido en pequeñas cantidades para poder ser analizado
¿Qué sufijo se le aumenta al nombre de la acción de las enzimas?
asa
Mecanismo catalitico en el que el índice de reacción es sensible a cambios de la concentración de protones pero independiente de las concentraciones de otros ácidos o bases presentes en el sitio activo...
catálisis acidobásica
¿cuál es el tipo de catálisis que comprende la rotura de un enlace covalente que se unen a sustratos en una conformación desfavorable para enlace que sufrirá la división?
catálisis por tensión
Estudio cuantitativo que proporciona información sobre las velocidades de reacción
cinética enzimática.
¿de que dependen las catálisis den el ribosoma?
de rRNA
¿cuál fue la primera "máquina molecular" reconocida?
el ribosoma
¿en Qué industria es más usada la HTS?
en la farmacéutica
¿Qué enzima divide el DNA bicatenario en sitios especificados por una secuencia de 4 o más pb llamados sitios de restricción?
endonucleasa de restricción
¿Qué es una ribozima?
enzima que corta enlaces fosfodiéster del RNA y vuelve a empalmarlos
Propiedad de las enzimas que especifica que cada enzima se une a un solo tipo de sustrato
especificidad enzimática.
Catalizan reacciones en las que hay rotura de enlaces por adición de agua
hidrolasas.
¿Qué significan las Siglas HTS?
investigación de alta capacidad de procesamiento
Unidad que indica la cantidad de enzimas que transforma 1 mol de sustrato por segundo
katal.
¿quién creo un sistema de nomenclatura para nombrar enzimas sin ambigüedad usando un nombre y número de código singular?
la International Union of Biochemists
¿Qué ocurre cuando el NAD(P) se reduce?
la absorbancia aumenta en proporción a la cantidad de NAD(P)H producido
¿Qué se define mediante la valoración espectrofotométrica en las reacciones?
la capacidad de un sustrato o producto para absorber luz
¿Qué tipo de enzimas crean formas distintas de si pero catalizar la misma reacción?
las isozimas
Catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato
ligasas.
¿Qué nombre recibe el modelo propuesto por Daniel Koshland que declara que cuando los sustratos se aproximan y se unen un enzima inducen un cambio conformacional?
modelo de adaptación inducida
Se le llama así al número de moléculas de sustrato convertidas en producto en cada unidad de tiempo por una molécula de enzima en condiciones de saturación
número de recambio.
¿medicamente Qué nos permite el análisis cuantitativo dela actividad de las enzimas?
obtener información respecto al diagnóstico; pronostico y respuesta a tratamiento
Orden de reacción que no varía la velocidad al agregar otro reactivo
orden cero.
¿para Qué sirve la HTS?
para valoraciones de actividad enzimática
¿mediante que se puede detectar los productos de una reacción ayudado de absorbancia de luz o fluorescencia?
por el análisis inmunosorbente ligado a enzima (ELISA)
Reacción en la que la velocidad depende de la primera potencia
primer orden.
En una reacción catalizada si aumenta la velocidad de reacción que pasa con la constante de equilibrio
se mantiene constante.
Reacción en la que la velocidad depende de la potencia de ambos reactivos
segundo orden.
Sitio donde se pueden unir moléculas de proteína
sitio activo.
Enzimas que transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora
transferasas.
Es el cambio de la concentración de un reactivo o producto por unidad de tiempo
velocidad.
Enzimas que catalizan las reacciones redox
óxidoreductasas.
