Schuler 8: Enzymologie

Def. Enzymaktivität

Reaktionsgeschwindigkeit die aussagt, wieviel Substrat pro Zeiteinheit in Produkt umgewandelt wird

Welche Faktoren beeinflussen Vmax?

- Enzymkonzentration -Temperatur - pH → Das Substrat liegt im Überschuss vor, beeinflusst Vmax somit nicht

Welche Faktoren beeinflussen Km?

- Temperatur - pH

Was beschreibt der Intermediärstoffwechsel?

-(kurz: Stoffwechsel) -Gesamtheit der Stoffumwandlungen in einem lebenden Organismus → viele vernetzte Reaktionen

Was beschreibt "kcat"?

molekulare Enzymaktivität ÷ Anzahl aktive Zentren = kcat [min⁻¹ oder s⁻¹]

Allosterische Regulation: Wie können allosterische Effektoren wirken?

-Allosterische Effektoren können aktivieren oder hemmen -aktivieren: T-Form (tense) → in aktivere R-Form (relaxed) -hemmen: R-Form → in weniger aktive T-Form

Kooperativität zw. Bindungsstellen: Wie sind kooperativ regulierte Enzyme in der Regel aufgebaut?

-Bestehen aus mehreren Untereinheiten mit meist je einer Substratbindungsstelle pro Untereinheit

Kooperativität zw. Bindungsstellen: Wie sieht die Formel für die Kinetik von Enzymen mit Kooperativität aus?

-"Hill-Gleichung" -"n" = Hill-Koeffizient = Mass für Kooperativität → n > 1 = pos. Koop., n < 1 = neg. Koop. →Spezialfall n =1 → Michaelis-Menten (Hyperbel) -max. Wert von n = Anzahl Bindungsstellen

Allosterische Regulation: Reaktionmechanismus?

-Bindung eines Liganden an bestimmter Stelle (Effektorbindungsstelle) des Proteins beeinflusst Bindungseigenschaften an anderer Stelle (Substratbindungsstelle) → Allosterisches Protein

Kooperativität zw. Bindungsstellen: In welcher Form wirkt die Kooperativität?

-Bindungsstellen haben keinen direkten Kontakt → wirkt über Änderung der Proteinkonformation

Wo werden heutzutage Enzyme in der Industrie verwendet?

-Chemie -Technik -Landwirtschaft -Lebensmittelindustrie -Medizin

Was sind Cosubstrate? Typische Beispiele?

-Cofaktoren, die bei jedem katalytischen Umgang neu gebunden werden und nach dem Umgang das Enzym in veränderter Form wieder verlassen. -verhalten sich wie Substrate und Produkte ([Cosubstrat] gleiche Kurve wie [Substrat]) -NAD⁺ und NADH

Was bedeutet die Regulierbarkeit bei Enzymen?

-Die Aktivität der Enzyme wird den Bedürfnissen (Stoffwechsellage) angepasst!

Was bedeutet der Enzym-Subtratkomplex bei Enzymen?

-Die Reaktion zw. Enzym und Substrat erfolgt über einen Enzym-Substratkomplex!

Wieso hat der Enzym-Substratkomplex eine zentrale Rolle in der Reaktion?

-ES hat zentrale Bedeutung für die Spezifizität und Katalyse → Schlüssel-Schloss-Prinzip

Allosterische Regulation: Wie sind allosterische Proteine aufgebaut, wo befinden sich die Bindungsstellen?

-Eff. Bindungsst. und Subst. Bindungsst. oft an anderer Untereinheit gelegen -allost. regulierte Enzyme besitzen häufig mehrere Untereinheiten → katalytische und regulatorische Untereinheiten -Auch Monomere allosterische Proteine sind aber bekannt (1 Untereinheit)

Was bedeutet die hohe Reaktionsbeschleunigung von Enzymen?

-Ein Enzym erhöht die Beschleunigung einer Reaktion auf das 10⁶-10¹² Fache einer nicht katalysierten Reaktion

Erkläre das Schlüssel-Schloss-Prinzip bei enzymatischen Reaktionen!

-Enzym enthält Substratbindungsstelle → 3D-Struktur gleich wie des Substratmoleküls (passen ineinander) -so gebunden, dass funktionelle Gruppen des Enzyms die Spaltung und Neubildung von Bindungen katalysieren können → aktive Stelle/Zentrum -Stabilisert durch nicht-kovalente Kräfte (H-Br, VdWK, hydrophobe-&elektrostatische WW)

Drei Beschreibungen der Enzymaktivität

-Enzymaktivität -Spezifische Enzymaktivität -Molekulare Enzymaktivität (Wechselzahl)

Was gilt für die Thermodynamik wenn ein Enzym (Katalysator) hinzugefügt wird?

-Enzyme erniedrigen die freie Aktivierungsenthalpie ΔGǂ →beschleunigen Einstellung des thermo-GGW / fliess-GGW -Enzyme ändern freie Enthalpie ∆G der Reaktion nicht →keinen Einfluss auf thermo-GGW / fliess-GGW

Was sind Iso(en)zyme?

-Enzyme welche in der gleichen Spezies (nicht unbedingt im gleichen Individuum) die gleiche Reaktion katalysieren, sich aber in der Aminosäuresequenz (Primärstruktur) unterscheiden!

Nomenklatur der Enzyme?

-Enzyme werden nach Substratspezifizität und nach dem Typ der chemischen Reaktion die sie katalysieren benannt -meisten Enzyme besitzen Trivialnamen aus dem Funktion meist eindeutig hervorgeht -Nummerncode (z.B: Lactatdehydrogenase = EC 1.1.1.27)

Wie funktioniert die Regulation der Enzymsynthese? Def. Induktion & Repression?

-Enzymmenge erhöht/erniedrigt → über Regulation der Transkription (DNA → mRNA) -Induktion: Erhöhung der Enzymmenge über erhöhte Transkription des Gens welches für das Enzym codiert -Repression: Hemmung der Biosynthese (umgekehrter Vorgang)

Drei Möglichkeiten für Entstehung von Isoenzymen?

-Genetische Varianten verwandter Enzyme: Aminosäurensequenz und 3D-Struktur unterscheiden sich gering → ausgehend von gleichem Vorfahren entwickelt (Homologie) --> haben auch ähnliches Molekulargewicht und ähnlichen isoelektrischen Punkt -Oligomere Enzyme aus verschiedenen genetischen Varianten von Untereinheiten -Genetisch voneinander unabhängige Enzyme die sich unabhängig voneinander entwickelt haben (Analoge) AS-Sequenzen und Primärstrukturen sind sehr verschieden

Transferasen Reaktionstyp?

-Gruppenübertragung

Lyasen Reaktionstyp?

-Hinzufügen oder Entfernen von Gruppen zur Bildung von Doppelbindungen

Wichtige Eigenschaften von Enzymen?

-Hohe Reaktionsbeschleunigung -Milde Reaktionsbedingungen -Grosse Spezifizität (Substratspezifizität & Reaktionsspezifizität) -Regulierbarkeit -Bildung eines Enyzm-Substratkomplex

Hydroxylasen Reaktionstyp?

-Hydrolysereaktion (Reaktion mit Wasser)

Gemischte Hemmung Merkmale

-I bindet an E oder ES -I senkt Vmax -I senkt/erhöht Km (je nachdem ob I stärker an E oder ES bindet)

Unkompetitiver Inh. Merkmale

-I bindet nur an ES-Komplex (andere Stelle als S) → inaktiviert Enzym durch strukturelle Veränderung am aktiven Zentrum -I senkt Vmax (weil Enzymmoleküle aus der Reaktion entfernt werden) -I senkt Km (Substratbindung wird begünstigt da I nur an ES bindet)

Wie verhalten sich die einzelnen Reaktionen in einem Fliessgleichgewicht thermodynamisch gesehen? Sind sie endergon oder exergon? Wieso?

-In einem Fliessgleichgewicht eines lebendes Systems wird ständig Energie und Materie mit der Umwelt ausgetauscht (→Fluss) (kann sich also nicht in Thermodynamischen GGW befinden -Es wird also ständig Substrat zugeführt und Produkt abgeführt (konstant), dabei gilt: ∆G für die ganze Reaktionskette ist negativ (exergonisch) → Jede Teilreaktion muss also exergon sein, sonst würde sich bei der ersten endergonen Teilreaktion der Fluss in die andere Richtung bewegen!

Kompetitiver Inh. Merkmale

-Inhibitor I konkurriert mit Substrat S um die Bindung an Enzym E → I ist S strukturell oft ähnlich -Inhibitor erhöht Km -Inhibitor erhöht Vmax nicht (Vmax = konstant), weil bei hoher [S] Bindung von S gegenüber I wahrscheinlicher

Was sind Inhibitoren? Wieso sind sie wichtig? Wo werden sie in der Medizin benutzt?

-Inhibitoren = Moleküle die an Enzyme binden und Katalyse hemmen → Kontrollmechanismus -liegt Wirkung vieler Medikamente zugrunde

Was für Typen von Inhibitoren (auf Art der Bindung bezogen) gibt es?

-Irreversible Inhibitoren: (z.B Penicilin) Binden sehr fest (häufig kovalent) an das Enzym oder führen zur Zerstörung einer FG des Enzyms → Aktivität dauerhaft gehemmt -reversible Inhibitoren: Hier kann Enzym-Inhibitor-Komplex wieder dissoziieren → unterschiedliche Typen (können durch kinetische Analyse unterschieden werden)

wie funktioniert die Enzymdiagnostik?

-Jedes Gewebe besitzt spezifische Enzyme -Bei Wunde treten Enzyme in den Blutkreislauf -diese Enzyme können im Blutplasma nachgewiesen werden -Anstieg und Abfall der Aktivität im Blutplasma typisch für Krankheitsverlauf -Höhe des Enzymanstiegs korreliert mit Ausmass der Schädigung

Wie hängen Ks und Km zusammen?

-Km = Grenzwert für Ks -bei vielen Enzymreaktionen gilt: k₂ << k−₁ → so dass Km ≈ Ks

Michaelis-Menten-Konstante (Km) def.

-Km ist Mass für Bindungsstärke (Affinität) des ES-Komplexes -Je kleiner Km, desto stärker Bindung S an E -Km = (k−₁ + k₂) / k₁

Was für Typen von reversiblen Inhibitoren können unterschieden werden?

-Kompetitive Inh. -Unkompetitive Inh. -Gemischte Hemmung -nicht-kompetitive Inh.

Von welchen Parametern hängt Enzymkinetik ab?

-Konz. Enzym -Konz. Substrat (oder der Substrate) -Konz. Aktivatoren und Inhibitoren

Def. Lineweaver-Burk-Gleichung

-Linearisierte Form der M.-M.-Gleichung: 1/v = Km/Vmax × 1/[S] + 1/Vmax

Wo findet man normalerweise gemischte und nicht-kompetitive Hemmung?

-Nur bei Enzymen mit 2 oder mehr verschiedenen Substraten -Eines der Produkte kann z.B. als Inhibitor für das andere aktive Zentrum dienen und so das Verhältnis der beiden Reaktionen regulieren.

Allosterische Regulation: Wie verhalten sich allosterische Regulation und Regulation durch Kooperativität zw. Substratbindungsstellen zueinander?

-Oft findet man beim selben Enzym Kooperativität zw. Substratbindungsstellen und allosterische Regulation durch allosterischen Faktor

Was bedeutet die grosse Spezifizität bei Enzymen?

-Oft wird nur eine von sehr vielen möglichen Reaktionen katalysiert, dabei unterscheidet man Substratspezifizität von Reaktionsspezifizität -R-spezifizität und S-spezifizität können bei unterschiedlichen Enzymen sehr stark variieren in Ausprägung Substratspezifität = Enzym bevorzugt 1 spez. Substrat (z.B. reagiert nur mit D-Glucose) Reaktionsspezifität = es werden nur bestimmte Reaktionen mit dem Substrat ausgeführt (z.B. nur Bildung eines Esters, ohne dass Wasser noch mit in Reaktion einbezogen wird)

Oxidoreduktasen Reaktionstyp?

-Oxidation-Reduktion

Sieben Klassen von Enzymen?

-Oxidoreduktasen (=Elektronentransfer / Redoxreaktion) -Transferasen -Hydroxylasen -Lyasen -Isomerasen -Ligasen -Translokasen (neu)

Beispiele für Inhibitoren?

-Penicilin (=Selbstmordinhibitor), hemmt die Quervernetzung des Mureins, das die Zellwand von Bakterien bildet -Crixivan hemmt eine Protease des HI-Virus. Wird die Protease gehemmt, so ist das Virus nicht mehr infektiös

In welche 2 Typen kann man Coenzyme wiederum einteilen?

-Prosthetische Gruppen -Cosubstrate

Änderung des pH's: Wie funktioniert der Regulationsmechanismus?

-Protein denaturiert bei pH-Extremwerten -Protonierungszustand von S und aktiver-Stelle von Enzym kann die Aktivität zudem beeinflussen, z.B. bindet Substrat nur bei bestimmten Ladungszustand ans Enzym

Mit welcher Regel kann man die Temperaturabhängigkeit von Enzymen beschreiben?

-RGT-Regel (Verdoppelung v bei 10°C↑) nur bei engem Temperaturbereich, je nach Temperaturempfindlichkeit bricht die Kurve jedoch früher oder später ab → nach Linearisierung: ln(k) = lineare Funktion von 1/T --> für einzelne Enzym/Stoffwechsel Reaktionen gilt lineare Beziehung zw. abnehmender Temperatur und abnehmende Funktion/Geschwindigkeit der Reaktion

Auf was muss man achten bei der Haltbarkeit von Enzymen?

-Sie sind als Proteine häufig wärmeempflindlich -gibt kein generelles Rezept um Enzyme stabil zu halten → Jedes Enzym braucht spezifische Bedingungen um stabil zu sein

Allosterische Regulation: Welche Moleküle können allosterische Effektor sein? (Tipp: homotroph vs. heterotroph?)

-Substrat selbst → homotrope allosterische Reg. -anderes Molekül → heterotrope allosterische Reg.

Von welchen Parametern ist die Enzymaktivität abhängig?

-Substratkonz. [S] -Enzymkonz. [E] -Temperatur T -pH -Pufferzusammensetzung

Einfache Erklärung des menschlichen Stoffwechsels?

-Umwelt: Nährstoffe und O₂ in Körper -Körper: Abfallprodukte (CO₂, H₂O) abgegeben an Umwelt -Nutzen: →Aufbau körpereigener Stoffe (chemische Energie) →Transportvorgänge (chemische oder elektrische Energie) →Bewegung (mechanische Energie)

Was sind Cofaktoren?

-Viele Enzyme benötigen ein Nichtprotein-Molekül um aktiv zu sein -Rolle der Cofaktoren sehr unterschiedlich!

Standardwerte der Parameter bei Enzymaktivität?

-[Reaktionspartner] im Überschuss über [Enzym] -T konstant = üblicherweise 25°C -pH optimal für Enzym -Puffer mit für die Reaktion günstiger Zusammensetzung

Allosterische Regulation: Wie verhält sich die Kinetik?

-analog zu derjenigen der kooperativen Regulation (Hill-Gleichung)

Bei Zellbedingungen (pH=7, 37°C, Normaldruck, wässrige Umgebung) wären Reaktionen langsam, was beschleunigt sie jedoch?

-braucht Katalysatoren die beschleunigen und regulieren → Enzyme (biologische Katalysatoren) -Jede Einzelreaktion des Stoffwechseln wird durch ein spezifisches Enzym katalysiert

Allosterische Regulation: Wieso sind allosterische Effektoren in der Biologie so wichtig?

-ermöglichen Wechselwirkung zw. Substanzen die chemisch und strukturell völlig verschieden sind -keine unmittelbare Wechselwirkung zw. Substrat und allost. Effektor → Protein vermittelt funkt. Wechselwirkung → "Relaisstation"

Müssen die Einzelschritte einer Reaktionskette alle die gleiche negativität von ∆G besitzen?

Nein! ∆G der Einzelschritte ist sehr variabel, aber für alle Reaktionsschritte gilt: ∆G < 0

Änderung der [S]: wann funktioniert sie? Wie funktioniert der Regulationsmechanismus?

-funktioniert wenn Enzym nicht bei Substratsättigung arbeitet → arbeiten nicht unter Sättigungsbedingungen (v < Vmax) Regulationsmechanismus: Steigt Konz. des Zwischenprodukts, steigt auch die Geschw. der Enzymreaktion

Kooperativität zw. Bindungsstellen: Wie unterscheiden sich die 2 Formen von Kooperativität in der Beschleunigung der Enzymaktivität?

-pos. Koop.: erreicht man mit wenig Änderung von [S] Geschwindigkeitszunahme -neg. Koop.: man braucht eine viel grössere Änderung von [S] um Geschwindigkeit zu ändern -Ein Enzym ohne Kooperativität würde zw. den Werten liegen!

Kooperativität zw. Bindungsstellen: Wie sieht der Graph der Kinetik aus bei Enzymen mit Kooperativität?

-positive Kooperativität: Sigmoide Kurve (rot) -negative Kooperativität: schneller Anstieg von v, danach schneller abflachen (grün)

Graphische Darstellung der M.-M. Gleichung?

-rechtwinklige Hyperbel -zunehmende [S] → Geschwindigkeit v nähert sich asymptotisch dem Grenzwert Vmax -Jeder Punkt entspricht der Geschw. bei bestimmten [S]

Aus was können Enzyme für die Industrie gewonnen werden?

-tierisches Gewebe -Pflanzen -Mikroorganismen --> aber sehr aufwendig, deshalb heute durch rekombinante DNA-Technik hergestellt

Auf welche Arten kann die Regulation der Enzymaktivität erfolgen?

-Änderung der [S] -Änderung des pH-Wertes -Kooperativität zw. Substratbindungsstellen -Allosterische Regulation der Enzymaktivität -chemische Modifikation des Enzyms

Randbedingungen der Michaelis-Menten-Gleichung?

1.) Anfangsgeschwindigkeit wird beobachtet (so kann Rückreaktion vernachlässigt werden) 2.) [S] stets sehr viel grösser als [E] 3.) Wird nur ein Substrat beobachtet (Einsubstratreaktion) 4.) Fliessgleichgewicht wird angenommen bei dem Konz. des Enyzm-Substratkomplex konstant ist: d[ES]/dt = 0, sodass d[P]/dt = -d[S]/dt = konstant

zwei Typen von Cofaktoren?

1.) Metallionen 2.) kleine organische Moleküle = Coenzyme

zwei Arten der Regulation von Enzymen?

1.) Regulation der Enzymsynthese (Transkription und Translation) und des Enzymabbaus (Proteolyse → Proteosom) (langfristige Art der Regulation) 2.) Regulation der Aktivität eines vorhandenen Enzyms

in welchem energetischen Bereich liegen ΔGǂ-Werte von enzymkatalysierten Reaktionen?

10-50KJ/mol

Einheit molekulare Enzymaktivität (Wechselzahl)

1µmol Substrat / 1µmol Enzym x min = 1/min -Sagt aus: wieviele Substratmoleküle ein einzelnes Enzym-Molekül pro Zeiteinheit umsetzen kann!

Was für freie Enthalpien müssen Moleküle einer Molekülpopulation haben, damit eine Reaktion abläuft?

> ΔGǂ →Jedoch haben in einer Molekülpopulation nicht alle Moleküle dieselbe freie Enthalpie → Energieverteilung nach Boltzmann = Erhöhung T → mehr Moleküle eine freie Energie > ΔGǂ → Reaktion schneller

Wie nimmt der Mensch Metallion-Cofaktoren auf?

Als Spurenelemente mit der Nahrung

Erkläre die Theorie des Übergangszustandes

Bei S⇌P: -S muss aktivierten Zustand erreichen um in Produkt P umgewandelt zu werden → Übergangszustand mit höherem ∆G als S und P -Differenz in ∆G → freie Aktivierungsenthalpie ΔGǂ

Enzymaktivität berechnen (Formel)

Bild: Enzymaktivität berechnen Spezifische Enzymaktivität: Enzymaktivität (in U/L) / Proteinkonzentration (in mg/L) = U/mg

Wieso gibt es überhaupt Isoenzyme?

Dank der Isoenzyme kann die gleiche Reaktion in verschiedenen Geweben, Zellen und Zellorganellen einzeln und gezielt reguliert werden kann

Wie heisst ein Enzym ohne/mit Cofaktor? wo ist der Unterschied?

Enzym ohne CF: Apoenzym Enzym mit CF: Holoenzym Nur das Holoenzym zeigt die volle katalytische Aktivität!

Einheit der Enzymaktivität

Enzymaktivität 1U = 1µmol Substat / min

Was bedeuten die Milden Reaktionsbedingungen bei Enzymen?

Enzyme funktionieren bei: -Neutraler pH-Wert (∼pH=7) -T= 10-40°C -Normaldruck -wässrige Umgebung -meistens gelöste Substrate und Produkte

Zu welcher Stoffklasse gehören Enzyme?

Enzyme gehören zu den Proteinen, sehr selten zu den Ribonukleinsäuren (=Ribozyme)

Wie hängen Km und v zusammen bei gegebenem [S]?

Erniedrigung von Km → Zunahme v, d.h. Substrat wird schneller umgesetzt!

Isomerasen Reaktionstyp?

Isomerisierung (intramolekulare Gruppenübertragung)

Sehen sich aktive Stelle und Substratbindungsstelle ähnlich?

Ja! weisen zwar auf verschiedene Aspekte der enzymatischen Reaktion hin, sind aber physisch oft fast identisch oder stark überlappend Bild: FG = funktionelle Gruppe gestrichelte Linie = aktives Zentrum resp. Substratbindungsstelle

Def. Diffusionslimite

Jeder Zusammenstoss zwischen Enzym und Substrat führt zum Produkt (kcat/Km = 10⁹M⁻¹s⁻¹) →d.h. die Reaktionsgeschwindigkeit wird durch Diffusionsgeschwindigkeit von Substrat und Enzym limitiert!

Translokasen Reaktionstyp?

Katalysieren den Transport von Stoffen an oder durch Zellmembranen --> z.B. ATP-Synthase

Michaelis-Menten Gleichung

Km = Michaelis-Menten-Konstante → Km= [S] bei v = Vmax/2 → k₂ = katalytische Konstante / Wechselzahl (kcat)

Kooperativität zw. Bindungsstellen: Was beschreibt die positive und negative Kooperatitvität?

Kooperatitvität = Bindung eines Substrates an eine Bindungsstelle, die Bindung des Substrates an eine andere Bindungsstelle: -hemmt (negative Kooperativität) -aktiviert (positive Kooperativität)

Dissoziationskonstante (Ks) def.

Ks gibt an, in welchem Verhältnis die dissoziierte und die undissoziierte Form vorliegen

Ligasen Reaktionstyp?

Ligation zweier Substrate auf Kosten von ATP-Hydrolyse --> Achtung: nicht verwechseln mit Gruppenübertragungsreaktion bei der Phosphat von ATP auf ein anderes Molekül übertragen wird!

Was sind prosthetische Gruppen?

Sehr fest ans Enzym gebundene Coenzyme (kovalent/nicht kovalent)

Andere Namen für Irreversible Inhibitoren?

Selbstmord-Inhibitor oder Kcat-Inhibitor

Nicht-kompetitiver Inh. Merkmale

Spezialfall der gemischten Hemmung: -I hat gleiche Affinität zu E und ES -I senkt Vmax -Km bleibt konstant -analog zu Reduktion der Enzymkonz.

Was sind die Vorläufer von Coenzymen?

Vitamine

Zusammenhang zw. k und ΔGǂ?

k = A exp(-ΔGǂ/RT) aus dieser Gleichung folgt nach Linearisierung → ln(k) = ln(A) - ΔHǂ/RT + ΔSǂ/R, (Arrhenius-Gl.) → v nimmt zu bei Erniedrigung von ΔGǂ und Erhöhung von T -A = max. mögliche Geschwindigkeitskonstante

Beschreibung der Effizienz eines Enzyms?

kcat ÷ Km --> Je grösser dieser Quotient, desto besserer Katalysator ist das Enzym

Einheit der spezifischen Enzymaktivität

spezifische Enzymaktivität U/mg Protein = µmol Substrat / (min x mg Protein) -Kann auf Gesamtproteinmenge (Alle Proteine zusammen) -Kann auf Enzymproteinmenge (Nur Enzym) bezogen sein!

Kooperativität zw. Bindungsstellen: Wie sieht der Wert von n aus für ein Enzym mit 2 Bindungsstellen?

theoretisch: n=2 möglich → d.h. man hätte nur E und ES₂, Kooperativität wäre dann max. →Normalerweise liegt n zwischen 1 und 2, d.h. man hat Enzyme mit einem Substrat und andere mit 2 Substraten.

Formel für die Geschwindigkeit von S→P?

v = d[P]/dt = k [S] k=Geschwindigkeitskonstante

Wie kann der Prozess einer enzymatischen Reaktion beschrieben werden? Beschreibe die einzelnen Schritte!

→dreischrittiger Kreisprozess 1.) Enzym + Substrat → Enzym-Substratkomplex ES 2.) katalytischer Schritt: Bindungen gespalten & neue gebildet 3.) Produkt dissoziiert aus Enzym-Produktkomplex EP → Enzym bereit für neues Substratmolekül -es können mehrer Substrate, Produkte, Cofaktoren pro Reaktion vorkommen