F4 -Proteinernes opbygning og funktion

Hvilken betydning har disulfidbindingen for proteinerne?

Er med til at opertholde den tertiære struktur (3D)

Kan man antage, at proteiner med samme foldning/3D struktur er i familie?

Nej

Hvad forstås ved en proteinfold?

Proteiner med lighed i den overordnede 3D-struktur, men forskellig sekvens

Hvad forstås ved proteinfamilier og hvad kaldes disse proteiner også?

Proteiner med mere end 30% identiske aminosyre-sekvenser. Homologe proteiner

Hvad forstås ved proteinisoformer?

Proteiner, der ligner hinanden meget, men ikke er i familie

Beskriv myoglobins opbygning

Globulært protein. Består af 1 polypeptidkæde (8 alfahelicer) med kun 1 hæmgruppe tilknyttet.

Hvilke to aminosyrer indeholder svovl, og hvilken af disse kan danne disulfidbindinger?

Cystein og Methionin. Kun Cystein (skabes ved oxid / brydes ved red)

Hvilken betydning kan fosforylering have for proteinernes funktion?

Da fosfatkinaser tilføjer et negativt ladet iltatom, ændres proteinets struktur og dermed funktion

Hvorfor er kulilteforgiftning farligt?

Da hæmoglobin har en højere affinitet for CO end for O2, vil bindingen af 1 CO-molekyle tvinge hæmoglobin over i en R-konformation, hvorefter transporten af ilt forringes.

Hvilken forudsætning gør sig gældende for insulins funktion?

Den må først dissociere fra sin hexamer-form til monomer

Beskriv iltkurven (hvordan den illustrerer sammenhængen mellem hæmoglobin og myoglobin

Den viser at myoglobin har den højeste iltmætning ude i vævet, hvor koncentrationen af ilt er lav, og modsat at iltmætningen af hæmoglobin er højest i lungerne.

Beskriv disulfidbindingen

En kovalent binding mellem to svovlatomer

Beskriv seglcelleanæmi

En medfødt (recessiv) sygdom. Aminosyreudskiftning af Glu til Val (hydrofil til hydrofob) medfører sammenklumpninger af hæmoglobin og endeligt seglformede erythrocytter, som kan klumpe sammen i mindre blodkar og endeligt medføre nekrose i vævet.

Beskriv insulins opbygning

Hexamer, dannet ud fra proinsulin. 2-kædet molekyle, der består af 1 alfa og 1 beta-kæde. Disse stabiliseres af disulfidbindinger

Hvad forstås ved hhv Tense og Relaxed state for hæmoglobin, og hvilken egenskab hos hæmoglobin tilskrives dette skift?

I Tense-state findes deoxyhæmoglobin, og affiniteten for ilt er lav. I Relaxed-state er affiniteten høj. Kooperativitet (evnen til at binde ilt øges)

Beskriv insulins funktion

Kan enten igangsætte glykolyse, glukose syntese eller dannelse af triaglycerider. Binder til insulinreceptor, starter kaskade, der til sidst ender med optagelse af glukose i cellen vha Glut-4-transporter

Hvad er funktionen af myoglobin?

Primært iltlager. Har den højeste affinitet, og 'overtager' ilt fra hæmoglobin ude i vævet, hvor iltkoncentrationen er lav

Beskriv hæmoglobins funktion

Primært ilttransport. Lav affinitet for ilt, og 'trives' derfor bedst i lungerne hvor iltkoncentrationen er høj. Er et allosterisk protein, dvs binding af ilt i et område vil øge affiniteten i proteinet.

Hvilke aminosyrerester kan fosforyleres?

Serin, Threonin og Tryosin (indeholder alle hydroxylgrupper)

Beskriv hæmoglobins opbygning

Tetramer. Globulært protein, med 4 subunits: 2 alfa og 2 beta-kæder. Proteinet er kovalent bundet til en hæmgruppe

Nævn et eksempel på ændring af et proteins funktion via fosforylering

Tyrosin-kinase receptoren