Fermentai

ar flavino mono ir di nukleotidai yra nukleotidai?

ne

zimogenai

neaktyvi forma fermento. chimotripsino, tripsino aktyvių formų susidarymas iš zimogenų - chimotripsinogeno, tripsinogeno

kaip nikotino rūgštis dar vadinama?

niacinu

Piridino nukleotidai

nikotino rūgštis ir nikotinamido kofermentai: nikotinamido adenino dinukleotidas NAD+ nikotinamido adenino dinukleotido fosfatas NADP+

dehidrogenazė

nuima H

dehidratazė

nuima vandenį

kas lemia reakcijas su TPP?

nuo tiazolo žiede esančio karbanijono (su neigiamu krūviu) - vyksta kirpimas TPP satabilizuoja neigiamą krūvį su tiazolo žiede esančiu azoto atomu

klase 1

oksidoreduktazes. katalizuoja redokso reakcijas - perneša H, O, elektornus

kokiose reakcijos dalyvauja vitaminas B6?

peraminimo, dekarboksilinimo,eliminavimo, racemizacija (enantiomero pokytis), adolinėse reakcijose : kondensacinė ir skaidymo

Biotinas. funkcijos

pernešti COOH grupę

vitaminas B6

piridoksinas ir piridoksalio fosfatas

kada reakcija yra vienoje molekuleje, koks laipsnis ir dimensija?

pirmojo laipsnio s-1

lipo rūgštis randama

piruvato dehidrogenazė alfa-ketoglutarato dehidrogenazė

ka atspindi punktyrines linijos?

pradinis fermento reakccijos greitis, kuri verte priklauso nuo substrato koncentracijos

kaip išreiškiamas substarto virtimas produktu?

produkto koncentracijos pokytis/laiko vieneta

kokios spalvos semichinonai ? kaip priklauso nuo ph??

raudoni arba mėlyni - bespalvis

kada reakcija būna dvimolekulinė? ir antro laipsnio? kokia dimensija?

reaguojant dviems molekulems. konstanta k antrojo laipsnio M-1 * s-1

delta G 0 - tai

reakcijos S->P standartinis laisvosios energijos pokytis

kokia kofermento forma turi sugertį?

redukuota

iš ko susideda riboflavinai, vitaminai B2?

ribitolis, flavinai, izoaloksazino žiedas

Michaelio - Menten lygtis

rodo santykį tarp substrato koncentracijos ir reakcijos greičio

ryšiai su vitaminas B12

stiprūs kovalentiniai

kas sukuria aktyvacijos energijos skirtumą tarp nekatalizujamos ir katalizuojamos reakcijos?

substrato pereinamoje būsenoje ir fermento sąveika

kodėl substratas jungiasi su fermentu?

substrato struktūra komplementari fermento struktūrai

fermenta komplementarus substratui ar substrato pereinamajai busenai? kodel tai svarbu?

susbstrato pereinamajai busenai - tai destabilizuoja substrata ir. susidaro daugiau produkto

kur greitesne pirmo laipsnio reakcija? kur molekules judejimas daugiau ar maziau aprobotas?

ten kur labiau apribotas judėjimas

klase 2

transferaze - pernesa funkcines grupe

pi-chimotripsino susidarymas

tripsinui perkirpus chimotripsinogeną.

kuo pasižymi fermentų veikimas?

veikia greitai, tiksliai, nesusidaro nereikalingi produktai

vitaminas B12 reakcijos

vidumolekulinės reakcijos ribonukleotidų redukcija iki deoksiribonukleotidų metilo grupės pernešimas (tetrahidrofolato pagalba)

nukleotido adenino kofermentai - klasės

visi naudoja adenino grupę, kad galėtų jungtis: piridino dinucleotidai flavin mono ir dinukleotidai kofermentas A

NADP+

yra substratas

kiek elektronų gali pernešti flavinai?

1-2 el

kiek elektronų perneša piridino nukleotidai? kokia forma?

2 elektronus - HIDRIDO forma

kas sudaro pirmine chimotripsino struktura?

3 polipeptidines grandines sujungto disulfidiniais tilteliais

į kokius koferementus verčiamas B12?

5'-deoksiadenozilkobalaminas metilkobalaminas

kaip pereinamoje būsenoje gali būti stabilizuojamas susidarantis teigiamas krūvis?

H3O - savitoji rugstine katalize HA - bendroji rugstine katalize

su kokia amino r junguiais biotinas?

Lizinu ir sudaro stiprius kovalentinius ryšius. susidaro Biocitinas

nuo kurio galo aktyvinamas tripsinogenas?

N - enteropeptidazė nukerpa 6 aminorugsciu peptida.

Kaip susidaro redukuotos kofermentū formos NADH ir NADPH

NAD+ ir NADP+ redukuojasi, prisijungdami hidrido joną (H- ) nuo oksiduojamojo substrato.

kokie yra reakciju mechanizmai ir kuo jie skiriasi?

Nuoseklusis - susidaro trinaris tarpinis kompleksas ir ping png - susudaro dvinaris tarpinis kompleksas

kas vyksta jei protona prisijungia ?

OH - savitoji bazine katalize B: - bendroji bazine katalize

kas sudaro katalizinę triadą?

Serinas Histidinas Aspartatas

kaip chimotripsine vyksta substrato prijungimas?

Serino molekulės OH grupė atakuoja peptidinio ryšio karbonilo grupę. atakos metu deguonies atome susidarantis neigiamas krūvis yra stabilizuojmas oksianijono plyšyje.

kokia aktyvi tiamino forma?

TPP

Vitaminas B1

Tiamino pirofosfatas TPP tiaminas - tiazolo žiedas metilenu prijungtas prie pirimidino yra fosfoanhidridas - difosfatas

koferemnto A funkcija

acetilo grupės pernešimas

lipo rūgšties reakcijos

acilo grupės ir elektronų pernešimas per oksidaciją ir alfa-keto rūgščių dekarboksilinimą

lipo rūgštis funkcija

acilo grupės pernešimas

kokia struktūra vitaminas B12?

adeninas ir ribozė, tik 2' padėtyje nėra hidroksi grupės

kokiose reakcijose dalyvauja TPP? kaip?

angliavandenių metabolizme. katalizuoja alfa-keto rūgščių dekarboksilinimą dalyvauja alfa-hidroksiketonų formavimasi ir karpyme

greičiau vyksta pirmojo ar antrojo laipsnio reakcijos?

antrojo

aktyvi chimotripsino forma

autolizės būdu iš pi-chimotripsino

Kofaktorius

baltymas + metalo jonas. suteikia fermentui savybę, kad jis gali daugiau reakcijų atlikti kofermentai metalų jonai

vitaminas B12

cianokobalaminas

donoras ir akceptorius - skirtumai

donoras - su H, teigiamu kruviu akceptorius - be H ar su neigiamu kruviu

fermento funkcija susijusi su energija

energijos nesuteikia, bet sumažina reikalingą energijos keikį, kad įvyktų reakcija

kurioje dalyje jungiasi substratas?

fermento aktyviame centre

kokia yra flavino aktyvios formos?

flavino mononucleotidas FMN flavino dinukleotidas FAD

Folio rūgštis

folatai yra donora0 - 1 c grupės pernešimas išskyrus CO2

kokios spalvos oksiduotas flavinas ir koks jis tampa vėliau?

geltonos tampa BESPALVIU

kokie yra slopinimo mechanizmai?

griztamasis ir negriztamasis

kokia saveika prisijungia substratas? hidrofobine ar hidrofiline?

hidrofobine - aromatines aminorūgšties liekana

kurioje flavino mono/dinukleotido dalyje didžiausias elektronų debesėlis?

izoaloksazino

vitaminas

kofermentas. klasifikuojami kaip tirpūs vandenyje, tirpūs riebaluose

kaip galima reguliuoti fermentų aktyvumą? pvz

kovalentiškai modifikuojant. raumenų glikogeno fosforilazės aktyvumo reguliavimas - fosforilinant

entropija padidėjus reakcijos greičiui

mažėja

kokia kofermento A grupė jungiasi ir ką daro?

merkapto grupė atskelia acilo grupę prisijungia pri ejos tioesteriniu ryšiu ir nuneša

kokiose reakcijose dalyvauja TPP?

mielių piruvato dekarboksilazė acetolaktato sintazė transketolazė fosfoketalazė