Proteiners opbygning og funktion II

Hvad er specielt ved proteinfamilier?

Aminosyresekvensen minder meget om hinanden og skal have min. 30% ens sekvens, har nogenlunde samme 3D-struktur og varetager funktioner der minder om hinanden.

Beskriv hvad phosphorylering bruges til ifht. regulering

Når peptider phosphoryleres på fx serin, ændrer de konformation og kan blive aktiveret eller inaktiveret og modsat når phosphor-gruppen fjernes af phosphataser.

Hvad er proteinisoformer?

Proteiner som er meget ens, men som er vævspecifikke. Dannes fx ved alternativ splicing

Hvilken form skal insulin være på for at der opnås den bedste effekt?

På monomeriskform, mindre effekt ved dimeriskform og minimal effekt ved hexameriskform.

Hvad er specielt ved mange ekstracellulære proteiner?

At de er bundet sammen med disulfidbindinger, som dannes i ER.

Hvor i blodet findes den største koncentration af deoxyhæmoglobin og ocyhæmoglobin

Deoxyhæmoglobin i veneblod, oxyhæmoglobin i arterieltblod

Ændrer hæmoglobin konformation alt efter om det har bundet ilt eller ej?

Ja, fordi hæmoglobin binder ilt allosterisk, når den ikke har bundet ilt er den i en T(ense)-konformation og jo flere ilt-molekyler der bindes desto højere affinitet har hæmoglobin for ilt og skifter konformation til R(elaxed).

Beskriv hæmoglobins og myoglobins iltbindingskurver

Myoglobin binder ilt meget bedre end hæmoglobin ved små koncentrationer, hvilket er smart når de arbejder i væv hvor iltkoncentrationen aldrig er meget høj. fx. hjernen eller muskler

Hvad er hæmgruppens funktion i iltbindende proteiner?

Prostetisk gruppe som er nonkovalent bundet vha. hydrobofo interaktioner og indeholder Fe++-ioner der binder O2.

Beskriv hæmoglobins struktur

Tetramer, består af 4 subunits, to alfa- og to beta-subunits.

Hvad skyldes seglcelleanæmi?

Udskiftning af aminosyre nr. 6 fra glu-->val, hvilket gør at hæmoglobin molekylerne klumper sammen til kæder i stedet for at danne tetramere.