Proteinas y enzimas
Zimogeno / Proenzima
"Mecanismo de seguridad" que no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas y para activarse necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo. Las enzimas digestivas y factores de la coagulación
Estado de transición
"momento molecular fugaz", altamente inestable, en el que enlaces químicos están muy próximos a romperse o a formarse.
Comisión Internacional de enzimas
1. clase 2. subclase 3. subsubclase 4. número de enzima de acuerdo a su descubrimiento
Espiral
2 alfa hélices
Protofilamento
2 espirales
Codón
3 bases que codifican un aminoácido
Filamento
4 protofilamentos
Clases de enzimas
6 clases: Oxidorreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas
Aminoácidos Esenciales
Aminoácidos que el cuerpo no puede sintetizar y se obtienen de la dieta. FILM TV HALT fenilalanina, isoleucina, leucina, metionina, triptófano, valina, histidina, alanina, lisina, treonina.
Concentración de O2 en la sangre
Arterial 100% Venosa 60% Tejidos periféricos 40%
Estructura Terciaria
Atracciones entre hélices alfa y betas plegadas por medio de enlaces disulfuro (covalente), hidratación en el exterior de la proteína y enlaces no covalentes (atracciones electrostáticas/puentes salinos, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals)
Monosomía de X
Ausencia total o parcial de un cromosoma X que da el síndrome de turner
Homeostasis
Autorregulación del medio interno de un organismo
Aminoácido en medio ácido
Carboxilato acepta un protón (se comporta como base y se hace neutro). Grupo amino acepta un protón (se comporta como un ácido pero se desprotona haciendose positivo).
Hidrolasas
Catalizan la ruptura de enlaces químicos con la participación de las moléculas del agua. Esterasas, fosfatasas, glucosidasas, lipasas y peptidasas.
Transferasas
Catalizan la transferencia de un grupo químico entre un donante y un aceptor; tales grupos incluyen amino, carboxil, carbonil, metil, fosforil, y acil (RC=O). Intermolecular (involucran 2 moléculas) Transmetilasas, transaminasas y transcarboxilasas.
Liasas
Catalizan reacciones en las cuales se produce la adición o sustracción de grupos químicos (e.g., H2O, CO2, y NH3) a dobles enlaces o para formar dobles enlaces. Intramolecular (1 sola molécula) Decarboxilasas, hidratasas, dehidratasas, deaminasas, y sintasas
Cofactor de ion metálico
Cationes mono o divalentes que pueden constituir el centro catalítico, constituir el puente para unir el sustrato al centro activo, actuar como agente estabilizador de la conformación nativa de la enzima.
Macrofibrilla
Cientos de filamentos
Vitaminas
Coenzimas hidrosolubles y liposolubles. La mayoría de las vitaminas son hidrosolubles menos la vitamina C todas. ácido nicotínico
Holoenzima
Combinación de apoenzima y cofactor. Catalíticamente activo
Proteína Nativa
Conformación funcional más estable y activa debido a su número máximo de puentes de hidrógeno. Los residuos hidrofóbicos (no polares) quedan orientados hacia adentro y los hidrofílicos (polares) hacia afuera
Desnaturalización
Cuando las condiciones ambientales (temperatura, pH, disolventes orgánicos (alcohol & acetona), compuestos polares neutros (urea & guanidina), reductores (mercaptoetanol)) se cambian y la estructura nativa y su actividad biológica se pierden. Algunos son reversibles (quimicos) y otros no.
Fénomeno de Lyonización
Cuando se apaga una de las dos X
Anfótero
Cuando un aminoácido se puede comportar como un ácido o como una base
pKa
Cuando un ácido se disocia y llega a un punto en el que su concentración es igual a la de su base connjugada.
Amenia falciforme
Células anormales en forma de media luna que se atoran en vasos sanguíneos y los bloquean. Lesiona órganos. Afecta en mayor medida a población negra.
Código degenerado
Diferentes combinaciones de nucletoidos pueden codificar el mismo a.a.
Mioglobina
Difusión y almacenamiento de oxígeno en el músculo esquelético y cardiáco, roba el oxígeno de la hemoglobina cuando esta entra en contacto con el músculo debido a su mayor afinidad, color rojo, formado por 4 estructuras cuaternarias, globular con núcleo de hierro, liga CO y NO, grupo hemo que une O2, polar en exterior apolar en interior pero con 2 a.a. polares (histidinas) en el interior
Unidad aa
Dos hélices alfa separadas mediante un lazo
Meandro B
Dos láminas b antiparalelas conectadas mediante aminoácidos polares y glicinas
Unidad BaB
Dos láminas plegadas b paralelas están conectadas mediante un segmento de hélice a.
Escorbuto
Déficit de vitamina C que causa: fragilidad capilar, hemorragia y lesiones cutáneas.
Corpúsculo de Barr
El cromosoma X en cada célula somática femenina que esta genéticamente inactivo
Apoenzima
En ausencia de cofactor la enzima resulta catalíticamente inactiva
Lyonización normal
En unas células se apaga una X y en otras otra X
aQueratina
Encontrada en: pelo, piel, cuernos, uñas y lana
Enlace Peptídico
Enlace covalente entre el grupo amino de un a.a. con el grupo carboxilo de otro a.a. que da a la formación de una molécula de agua. Condensación
Isozimas / Isoenzimas
Enzimas con distinta estructura molecular pero con una función biológica similar Distintos isozimas de lactato hidrogenasa en el músculo y en el corazón
Oxidorreductasas
Enzimas que catalizan las reacciones de oxidorreducción (transferencia de electrones entre un donante y un aceptor) Deshidrogenasas: Separan átomos de hidrógeno del sustrato. Oxidasas: Oxidan el sustrato al aceptar sus electrones. Oxigenasas, reductasas, peroxidasas, hidroxilasas.
Especificidad de clase
Es la menos específica, dado que la actuación de la enzima no depende del tipo de moléculas, sino del tipo de enlace.
Beta plegada
Estructura de zigzag formadas por puentes de hidrógeno que se pueden acomodar de forma paralela o antiparalela
Tetrámero
Estructura formado por 4 unidades proteícas
a-talasemia
Falta de cadenas alfa causa un exceso de cadenas beta que no transportan bien el oxígeno resultando en bajas concentraciones de O2. Hipoxemia
B-talasemia
Falta de cadenas beta causa un exceso de cadenas alfa que forman agregados insolubles en la membrana de eritrocitos. Anemia hemolítica
Cromatina
Forma del DNA en una célula cuando esta no se esta dividiendo
Centro activo
Formado por aminoácidos que no se encuentran contiguos en la cadena polipeptídica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. La estructura terciaria es la que da la conformación tridimensional al centro activo. Forma interacciones débiles con el sustrato
Gen XIST
Gen que se activa para inactivar un cromosoma X (x-inactive secific transcript)
Leucocito
Globulo blanco
Eritrocito
Globulo rojo
Selenocisteina
Igual que la cisteina pero en lugar de azufre selenio
Pirrolisina
Igual que la lisina pero con una cetona, despues anillo de pirrol y un metilo unido al anillo
Estructura Secundaria
Interacción de la cadena de amino ácidos por medio de puentes de hidrógeno (entre CO y NH) formando estructuras de hélices alfa y betas plegadas
Grupo Prostético
Ion metálico unido covalentemente a la enzima o coenzima unida covalentemente a la enzima. Si no es covalente el enlace entonces se trata como si fuera un sustrato más
Energía de activación
La diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de transición
Llave griega
Lámina b antiparalela doblada sobre sí misma en un patrón que se asemeja a un diseño de alfarería griega
Síndrome de Marfan
Manos de araña, como el violinista
Cromosoma
Material genético globular en una mitocondria o el DNA de una célula en división
Codon de inicio
Metionina AUG
Zwitterion
Moléculas neutras que llevan un número igual de cargas positivas y negativas
Estructura Supersecundaria
Motivos hechos de varias estructuras secundarias
Fibra / Célula Pilosa
Muchas macrofibrillas
Síndrome de osteogénesis imperfecto
Mutación de Gly988/Cys en el colágeno tipo 1 que causa: huesos quebradizos y deformaciones en el esqueleto (niños cristal)
Motivos
Patrones de combinacion de las estructuras secundarias hélice alfa y beta plegada
Síndrome de Ehler-Danlos
Piel hiperextendible, exceso de movilidad en las articulaciones, ruptura de arterias y vejiga.
Mutaciones graves
Presentes en la parte catalítica de activación del enzima. Alteración de la metionina.
Colageno
Proteína fibrosa más abundante en vertebrados. Contiene 30% de glicina (estructura compacta) y un 25% de hidroxiprolina e hidroxilisina (rigidez).
Estructura Cuaternaria
Proteína que consiste de más de una cadena de a.a. o más de una estructura terciaria
Enzimas
Proteínas globulares con actividad catalítica, disminuyen la energía de activación y hacen posible que las reacciones ocurran a gran velocidad y en presión moderada, temperatura menor a 50°C y pH neutro
Cromoproteínas
Proteínas globulares que contienen un átomo metálico, realizan funciones catalíticas especiales o de transporte (mioglobina y hemoglobina). Son de color rojo y están en los derivados cárnicos.
Funciones de las proteínas
Químico: reacciones celulares Mecánico: contracción muscular Osmótico: transporte activo Eléctrico: conducción nerviosa, percepción, sensibilidad y pensamiento.
Isomerasas
Rearreglos intramoleculares. Las epimerasas catalizan la inversión de carbonos asimétricos. Las mutasas la transferencia intramolecular de grupos funcionales.
Curva de titulación
Representación de los cambios de pH debido a la concentración de iones hidrógeno y la protonación del ácido cuando se añade una base a una solución de aminoácidos
Lyonización sesgada
Se apaga la misma X en todas las células del cuerpo
Especificidad de grupo
Se da cuando la enzima reconoce un determinado grupo de moléculas.
Especificidad absoluta
Se da cuando la enzima sólo actúa sobre un sustrato.
Estructura Primaria
Secuencia de aminoácidos unidos por un enlace peptídico
Dominios
Segmentos independientes que se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica
Inmunología no adaptiva
Sistema de defensa con el que se adquiere dependiendo de las enfermedades a las que es expuesto
Inmunología inata
Sistema de defensa con el que se nace
Inmunoglobulinas
Sistema de defensa de anticuerpos G, M, A, D y E
Tropocolágeno
Subunidad de colágeno compuesta por una triple hélice de cadenas polipeptídicas unidas por glicina en el centro.
Cofactor
Sustancia de naturaleza no proteica que ayuda a la enzima a llevar a cabo su actividad catalítica. Iones metálicos y coenzimas
Cofactor de coenzima
Sustancia orgánica de naturaleza no proteica recibe el nombre de coenzima. Actúan como transportadores intermediarios de grupos funcionales, átomos o de electrones.
Sustancia no proteíca
Sustancia que no contiene aminoacidos
Proteína
Sustancias complejas formadas necesariamente por los elementos: C, H, O, N, S y en algunos casos fósforo. Son de alto peso molecular, y están compuestas por L-a-aminoácidos en enlace peptídico
Sustratos análogos
Sustratos parecidos que la enzima puede usar como ligando
Aminoácidos con grupos ionizables
Tirosina (Thr), Cistina (Cys), Histidina (Hys), Aspartato (Asp), Glutamato (Glu), Lisina (Lys), Arginina (Arg). 2 Negativos, 3 Positivos, 2 Polares
Ceruroplasmina
Transportador de cobre
Siderofilina
Transportador de hierro
Lipoproteína
Transportador de lípidos
Hemoglobina
Transportador de oxígeno de pulmones a tejidos y CO2 de tejidos a pulmones via sangre venosa, color rojo, formado por 4 estructuras cuaternarias, globular con núcleo de hierro, liga CO y NO, grupo hemo
Albumina
Transportador de ácidos grasos y pigmentos biliares
Codones stop
UAG, UAA, UGA
Residuo
Un aminoácido en una cadena polipeptídica
Especificidad de reacción
Un enzima solo interactúa con un cierto sustrato
Fibrosas
Un solo tipo de estructura secundaria, lineal, cadena estirada, función estructural, insolubles en agua. (Alfa-queratinas, colágeno y elastina)
Dalton
Unidad de masa de las proteínas
Ligasas
Unión covalente de 2 sustratos mediante la energía de hidrólisis de ATP. Sintetasa y carboxilasas.
Punto Isoeléctrico (pI)
Valor de pH donde la molécula tiene el mismo número de cargas negativas y positivas (carga neta de cero).
Barril B
Varias configuraciones de lámina b replegadas sobre sí mismas
Globulares
Varios tipos de estructuras secundarias, esférica, cadena plegada, función metabólica, solubles en agua, pueden poseer grupos prostéticos, pueden unir ligandos, receptores celulares. (Enzimas y proteínas reguladoras o de transporte como hemoglobina, mioglobina, insulina)
Hemoglobina A1
a2B2
Hemoglobina A2
a2d2
Hemoglobina fetal
a2y2
Ribosoma
complejos macromoleculares de proteínas y RNA que se encargan de sintetizar proteínas a partir del mRNA
Grupo hemo
formado por 4 anillos pirrólicos dando un Fe2+, (tetrapirrol-complejo Fe2+ central) Tambien conocida como protoporfirina IX.
pI formula
pI= (pK1+pK2)/2
Catalizador
sustancia que, sin consumirse en el proceso, aumenta la velocidad de una reacción al bajar la energía de activación.
pK2
valores del grupo pK del amino (casi siempre)
pK1
valores del grupo pK del carboxilo (casi siempre)
Aminoácido en medio básico
Ácido carboxílico dona un protón (se comporta como ácido pero se desprotona haciendose negativo). Grupo amino dona un protón (se comporta como un ácido pero se desprotona haciendose neutro).