Proteinas y enzimas

Zimogeno / Proenzima

"Mecanismo de seguridad" que no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas y para activarse necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo. Las enzimas digestivas y factores de la coagulación

Estado de transición

"momento molecular fugaz", altamente inestable, en el que enlaces químicos están muy próximos a romperse o a formarse.

Comisión Internacional de enzimas

1. clase 2. subclase 3. subsubclase 4. número de enzima de acuerdo a su descubrimiento

Espiral

2 alfa hélices

Protofilamento

2 espirales

Codón

3 bases que codifican un aminoácido

Filamento

4 protofilamentos

Clases de enzimas

6 clases: Oxidorreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas

Aminoácidos Esenciales

Aminoácidos que el cuerpo no puede sintetizar y se obtienen de la dieta. FILM TV HALT fenilalanina, isoleucina, leucina, metionina, triptófano, valina, histidina, alanina, lisina, treonina.

Concentración de O2 en la sangre

Arterial 100% Venosa 60% Tejidos periféricos 40%

Estructura Terciaria

Atracciones entre hélices alfa y betas plegadas por medio de enlaces disulfuro (covalente), hidratación en el exterior de la proteína y enlaces no covalentes (atracciones electrostáticas/puentes salinos, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals)

Monosomía de X

Ausencia total o parcial de un cromosoma X que da el síndrome de turner

Homeostasis

Autorregulación del medio interno de un organismo

Aminoácido en medio ácido

Carboxilato acepta un protón (se comporta como base y se hace neutro). Grupo amino acepta un protón (se comporta como un ácido pero se desprotona haciendose positivo).

Hidrolasas

Catalizan la ruptura de enlaces químicos con la participación de las moléculas del agua. Esterasas, fosfatasas, glucosidasas, lipasas y peptidasas.

Transferasas

Catalizan la transferencia de un grupo químico entre un donante y un aceptor; tales grupos incluyen amino, carboxil, carbonil, metil, fosforil, y acil (RC=O). Intermolecular (involucran 2 moléculas) Transmetilasas, transaminasas y transcarboxilasas.

Liasas

Catalizan reacciones en las cuales se produce la adición o sustracción de grupos químicos (e.g., H2O, CO2, y NH3) a dobles enlaces o para formar dobles enlaces. Intramolecular (1 sola molécula) Decarboxilasas, hidratasas, dehidratasas, deaminasas, y sintasas

Cofactor de ion metálico

Cationes mono o divalentes que pueden constituir el centro catalítico, constituir el puente para unir el sustrato al centro activo, actuar como agente estabilizador de la conformación nativa de la enzima.

Macrofibrilla

Cientos de filamentos

Vitaminas

Coenzimas hidrosolubles y liposolubles. La mayoría de las vitaminas son hidrosolubles menos la vitamina C todas. ácido nicotínico

Holoenzima

Combinación de apoenzima y cofactor. Catalíticamente activo

Proteína Nativa

Conformación funcional más estable y activa debido a su número máximo de puentes de hidrógeno. Los residuos hidrofóbicos (no polares) quedan orientados hacia adentro y los hidrofílicos (polares) hacia afuera

Desnaturalización

Cuando las condiciones ambientales (temperatura, pH, disolventes orgánicos (alcohol & acetona), compuestos polares neutros (urea & guanidina), reductores (mercaptoetanol)) se cambian y la estructura nativa y su actividad biológica se pierden. Algunos son reversibles (quimicos) y otros no.

Fénomeno de Lyonización

Cuando se apaga una de las dos X

Anfótero

Cuando un aminoácido se puede comportar como un ácido o como una base

pKa

Cuando un ácido se disocia y llega a un punto en el que su concentración es igual a la de su base connjugada.

Amenia falciforme

Células anormales en forma de media luna que se atoran en vasos sanguíneos y los bloquean. Lesiona órganos. Afecta en mayor medida a población negra.

Código degenerado

Diferentes combinaciones de nucletoidos pueden codificar el mismo a.a.

Mioglobina

Difusión y almacenamiento de oxígeno en el músculo esquelético y cardiáco, roba el oxígeno de la hemoglobina cuando esta entra en contacto con el músculo debido a su mayor afinidad, color rojo, formado por 4 estructuras cuaternarias, globular con núcleo de hierro, liga CO y NO, grupo hemo que une O2, polar en exterior apolar en interior pero con 2 a.a. polares (histidinas) en el interior

Unidad aa

Dos hélices alfa separadas mediante un lazo

Meandro B

Dos láminas b antiparalelas conectadas mediante aminoácidos polares y glicinas

Unidad BaB

Dos láminas plegadas b paralelas están conectadas mediante un segmento de hélice a.

Escorbuto

Déficit de vitamina C que causa: fragilidad capilar, hemorragia y lesiones cutáneas.

Corpúsculo de Barr

El cromosoma X en cada célula somática femenina que esta genéticamente inactivo

Apoenzima

En ausencia de cofactor la enzima resulta catalíticamente inactiva

Lyonización normal

En unas células se apaga una X y en otras otra X

aQueratina

Encontrada en: pelo, piel, cuernos, uñas y lana

Enlace Peptídico

Enlace covalente entre el grupo amino de un a.a. con el grupo carboxilo de otro a.a. que da a la formación de una molécula de agua. Condensación

Isozimas / Isoenzimas

Enzimas con distinta estructura molecular pero con una función biológica similar Distintos isozimas de lactato hidrogenasa en el músculo y en el corazón

Oxidorreductasas

Enzimas que catalizan las reacciones de oxidorreducción (transferencia de electrones entre un donante y un aceptor) Deshidrogenasas: Separan átomos de hidrógeno del sustrato. Oxidasas: Oxidan el sustrato al aceptar sus electrones. Oxigenasas, reductasas, peroxidasas, hidroxilasas.

Especificidad de clase

Es la menos específica, dado que la actuación de la enzima no depende del tipo de moléculas, sino del tipo de enlace.

Beta plegada

Estructura de zigzag formadas por puentes de hidrógeno que se pueden acomodar de forma paralela o antiparalela

Tetrámero

Estructura formado por 4 unidades proteícas

a-talasemia

Falta de cadenas alfa causa un exceso de cadenas beta que no transportan bien el oxígeno resultando en bajas concentraciones de O2. Hipoxemia

B-talasemia

Falta de cadenas beta causa un exceso de cadenas alfa que forman agregados insolubles en la membrana de eritrocitos. Anemia hemolítica

Cromatina

Forma del DNA en una célula cuando esta no se esta dividiendo

Centro activo

Formado por aminoácidos que no se encuentran contiguos en la cadena polipeptídica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. La estructura terciaria es la que da la conformación tridimensional al centro activo. Forma interacciones débiles con el sustrato

Gen XIST

Gen que se activa para inactivar un cromosoma X (x-inactive secific transcript)

Leucocito

Globulo blanco

Eritrocito

Globulo rojo

Selenocisteina

Igual que la cisteina pero en lugar de azufre selenio

Pirrolisina

Igual que la lisina pero con una cetona, despues anillo de pirrol y un metilo unido al anillo

Estructura Secundaria

Interacción de la cadena de amino ácidos por medio de puentes de hidrógeno (entre CO y NH) formando estructuras de hélices alfa y betas plegadas

Grupo Prostético

Ion metálico unido covalentemente a la enzima o coenzima unida covalentemente a la enzima. Si no es covalente el enlace entonces se trata como si fuera un sustrato más

Energía de activación

La diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de transición

Llave griega

Lámina b antiparalela doblada sobre sí misma en un patrón que se asemeja a un diseño de alfarería griega

Síndrome de Marfan

Manos de araña, como el violinista

Cromosoma

Material genético globular en una mitocondria o el DNA de una célula en división

Codon de inicio

Metionina AUG

Zwitterion

Moléculas neutras que llevan un número igual de cargas positivas y negativas

Estructura Supersecundaria

Motivos hechos de varias estructuras secundarias

Fibra / Célula Pilosa

Muchas macrofibrillas

Síndrome de osteogénesis imperfecto

Mutación de Gly988/Cys en el colágeno tipo 1 que causa: huesos quebradizos y deformaciones en el esqueleto (niños cristal)

Motivos

Patrones de combinacion de las estructuras secundarias hélice alfa y beta plegada

Síndrome de Ehler-Danlos

Piel hiperextendible, exceso de movilidad en las articulaciones, ruptura de arterias y vejiga.

Mutaciones graves

Presentes en la parte catalítica de activación del enzima. Alteración de la metionina.

Colageno

Proteína fibrosa más abundante en vertebrados. Contiene 30% de glicina (estructura compacta) y un 25% de hidroxiprolina e hidroxilisina (rigidez).

Estructura Cuaternaria

Proteína que consiste de más de una cadena de a.a. o más de una estructura terciaria

Enzimas

Proteínas globulares con actividad catalítica, disminuyen la energía de activación y hacen posible que las reacciones ocurran a gran velocidad y en presión moderada, temperatura menor a 50°C y pH neutro

Cromoproteínas

Proteínas globulares que contienen un átomo metálico, realizan funciones catalíticas especiales o de transporte (mioglobina y hemoglobina). Son de color rojo y están en los derivados cárnicos.

Funciones de las proteínas

Químico: reacciones celulares Mecánico: contracción muscular Osmótico: transporte activo Eléctrico: conducción nerviosa, percepción, sensibilidad y pensamiento.

Isomerasas

Rearreglos intramoleculares. Las epimerasas catalizan la inversión de carbonos asimétricos. Las mutasas la transferencia intramolecular de grupos funcionales.

Curva de titulación

Representación de los cambios de pH debido a la concentración de iones hidrógeno y la protonación del ácido cuando se añade una base a una solución de aminoácidos

Lyonización sesgada

Se apaga la misma X en todas las células del cuerpo

Especificidad de grupo

Se da cuando la enzima reconoce un determinado grupo de moléculas.

Especificidad absoluta

Se da cuando la enzima sólo actúa sobre un sustrato.

Estructura Primaria

Secuencia de aminoácidos unidos por un enlace peptídico

Dominios

Segmentos independientes que se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica

Inmunología no adaptiva

Sistema de defensa con el que se adquiere dependiendo de las enfermedades a las que es expuesto

Inmunología inata

Sistema de defensa con el que se nace

Inmunoglobulinas

Sistema de defensa de anticuerpos G, M, A, D y E

Tropocolágeno

Subunidad de colágeno compuesta por una triple hélice de cadenas polipeptídicas unidas por glicina en el centro.

Cofactor

Sustancia de naturaleza no proteica que ayuda a la enzima a llevar a cabo su actividad catalítica. Iones metálicos y coenzimas

Cofactor de coenzima

Sustancia orgánica de naturaleza no proteica recibe el nombre de coenzima. Actúan como transportadores intermediarios de grupos funcionales, átomos o de electrones.

Sustancia no proteíca

Sustancia que no contiene aminoacidos

Proteína

Sustancias complejas formadas necesariamente por los elementos: C, H, O, N, S y en algunos casos fósforo. Son de alto peso molecular, y están compuestas por L-a-aminoácidos en enlace peptídico

Sustratos análogos

Sustratos parecidos que la enzima puede usar como ligando

Aminoácidos con grupos ionizables

Tirosina (Thr), Cistina (Cys), Histidina (Hys), Aspartato (Asp), Glutamato (Glu), Lisina (Lys), Arginina (Arg). 2 Negativos, 3 Positivos, 2 Polares

Ceruroplasmina

Transportador de cobre

Siderofilina

Transportador de hierro

Lipoproteína

Transportador de lípidos

Hemoglobina

Transportador de oxígeno de pulmones a tejidos y CO2 de tejidos a pulmones via sangre venosa, color rojo, formado por 4 estructuras cuaternarias, globular con núcleo de hierro, liga CO y NO, grupo hemo

Albumina

Transportador de ácidos grasos y pigmentos biliares

Codones stop

UAG, UAA, UGA

Residuo

Un aminoácido en una cadena polipeptídica

Especificidad de reacción

Un enzima solo interactúa con un cierto sustrato

Fibrosas

Un solo tipo de estructura secundaria, lineal, cadena estirada, función estructural, insolubles en agua. (Alfa-queratinas, colágeno y elastina)

Dalton

Unidad de masa de las proteínas

Ligasas

Unión covalente de 2 sustratos mediante la energía de hidrólisis de ATP. Sintetasa y carboxilasas.

Punto Isoeléctrico (pI)

Valor de pH donde la molécula tiene el mismo número de cargas negativas y positivas (carga neta de cero).

Barril B

Varias configuraciones de lámina b replegadas sobre sí mismas

Globulares

Varios tipos de estructuras secundarias, esférica, cadena plegada, función metabólica, solubles en agua, pueden poseer grupos prostéticos, pueden unir ligandos, receptores celulares. (Enzimas y proteínas reguladoras o de transporte como hemoglobina, mioglobina, insulina)

Hemoglobina A1

a2B2

Hemoglobina A2

a2d2

Hemoglobina fetal

a2y2

Ribosoma

complejos macromoleculares de proteínas y RNA que se encargan de sintetizar proteínas a partir del mRNA

Grupo hemo

formado por 4 anillos pirrólicos dando un Fe2+, (tetrapirrol-complejo Fe2+ central) Tambien conocida como protoporfirina IX.

pI formula

pI= (pK1+pK2)/2

Catalizador

sustancia que, sin consumirse en el proceso, aumenta la velocidad de una reacción al bajar la energía de activación.

pK2

valores del grupo pK del amino (casi siempre)

pK1

valores del grupo pK del carboxilo (casi siempre)

Aminoácido en medio básico

Ácido carboxílico dona un protón (se comporta como ácido pero se desprotona haciendose negativo). Grupo amino dona un protón (se comporta como un ácido pero se desprotona haciendose neutro).