Estructura Y Función de las Proteínas
Alfa Hélice
-Más frecuente. -Predomina en las globulares. -Estabilizada por gran cantidad de puentes H. -Las cadenas laterales se encuentran a la periferia. -Cada vuelta de una hélice contiene 3,6 AAs. -Prolina la puede alterar.
Características del enlace peptídico
-Tiene caracter parcial a enlace doble. -Es generalmente trans. -No cargado, pero polar.
Cromosoma encargado de producir subunidad Beta de la Hb
11 (sexto codón)
Cromosoma encargado de producir subunidad Alfa de la Hb
16
Cantidad de AAs que participan en la formación protéica.
20
Valor de pH fisiológico
7,35-7,45
AAs con Cadenas Laterales No Polares
Cada uno de estos aminoácidos tiene una cadena lateral no polar que no gana ni pierde protones ni participa en enlaces de hidrógeno ni ióni- cos. Promueve las interacciones hidrófobas.
Funciones de las proteínas.
Catalíticas (enzimas), estructurales (colágenos), reguladoras (hormonas), transporte (albumina), inmunológicas (inmunoglobulinas), contráctiles (actina y miosina) y genéticas (histonas)
¿Qué AAs tienen azufre en su cadena lateral?
Cisteínas y Metioninas.
¿Qué AAs pueden formar enlaces disulfuro (enlace covalente)?
Cisteínas.
¿Qué hace la Fenilalanina Hidroxilasa?
Convierte la Fenilananina a Tirosina
Estructura cuaternaria de las proteínas
Cuando se enlazan dos o más subunidades, se unen mediante enlaces no covalentes.
¿Cómo se clasifican las proteínas de acuerdo a su tamaño?
Dipéptido: 2 AA. Oligopéptido: 3-10 AA Polipéptido: 10-50 AA Proteína: >50 AA
¿Qué es el Dominio de la Proteína?
El sitio funcional de la proteína.
Enlace Peptídico
Enlace muy estable que se da entre el grupo carboxilo y amino de dos AAs
Importancia de la Histidina
Enlaza grupo Hem a la Hemoglobina y Mioglobina y estabiliza el Fe para su enlace con el O2.
Estructura secundaria de las proteínas
Es el plegamiento de un segmento de la proteína
Estructura primaria de las proteínas
Es la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Aminoácidos con Cadenas Laterales Polares No Cargadas
Estos aminoácidos tienen carga neta cero a pH neutro.
AA más sencillo y frecuente en las proteínas fibrosas
Glicina
AAs participes en la drepanocitosis
Glicina intercambiada por Valina
¿Qué amortigua en estado de alcalosis?
Grupo Amino
¿Qué amortigua en estado de acidosis?
Grupo Carboxilo
Enlaces que participan en la estructura terciaria
Interacciones hidrófobas, enlaces disulfuro, puentes H e interacciones iónicas
AAs Esenciales
Isoleucina, histidina, leucina, valina, lisina, treonina, metionina y fenilalanina.
Función de las Interacciones Hidrófobas
Mantener la estructura tridimensional de las proteínas.
¿Cómo se rompe un enlace peptídico?
Por hidrólisis
¿Por qué se atrofia el eritrocito en la drepanocitosis?
Porque al sustituirse la glutamina por la valina, cambia su propiedad polar por no polar, lo cual altera la estructura de la Hb al encontrarse en su forma tensa, ya que forma una red de polímeros fibrosos que producen distorsión y rigidez en la célula
Importancia de la Tirosina
Precursor de neurotransmisores.
Presión Oncótica
Presión que ejercen las proteínas en los líquidos.
Estructura Terciaria de las proteínas
Se encuentra plegada por diversos enlaces.
Característica propia de la Prolina
Su cadena lateral y el amino forman una estructura anular rígida de cinco miembros. Tiene un grupo amino secundario. La geometría única de la prolina contribuye a la formación de la estructura fibrosa del colágeno y a menudo interrumpe las hélices alfa encontradas en las proteínas globulares.
Composición de un AA
Un carbono alfa rodeado por un grupo amino, carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral que los diferencia.
Lámina Beta
a diferencia de la hélice alfa, las láminas B están compuestas por dos o más cadenas peptídicas (cadenas B), o segmentos de cadenas polipeptídicas, que están casi completamente extendidas. Nótese también que en las láminas B los puentes de hidrógeno son perpendiculares al esqueleto del polipéptido.
