Estructura Y Función de las Proteínas

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Alfa Hélice

-Más frecuente. -Predomina en las globulares. -Estabilizada por gran cantidad de puentes H. -Las cadenas laterales se encuentran a la periferia. -Cada vuelta de una hélice contiene 3,6 AAs. -Prolina la puede alterar.

Características del enlace peptídico

-Tiene caracter parcial a enlace doble. -Es generalmente trans. -No cargado, pero polar.

Cromosoma encargado de producir subunidad Beta de la Hb

11 (sexto codón)

Cromosoma encargado de producir subunidad Alfa de la Hb

16

Cantidad de AAs que participan en la formación protéica.

20

Valor de pH fisiológico

7,35-7,45

AAs con Cadenas Laterales No Polares

Cada uno de estos aminoácidos tiene una cadena lateral no polar que no gana ni pierde protones ni participa en enlaces de hidrógeno ni ióni- cos. Promueve las interacciones hidrófobas.

Funciones de las proteínas.

Catalíticas (enzimas), estructurales (colágenos), reguladoras (hormonas), transporte (albumina), inmunológicas (inmunoglobulinas), contráctiles (actina y miosina) y genéticas (histonas)

¿Qué AAs tienen azufre en su cadena lateral?

Cisteínas y Metioninas.

¿Qué AAs pueden formar enlaces disulfuro (enlace covalente)?

Cisteínas.

¿Qué hace la Fenilalanina Hidroxilasa?

Convierte la Fenilananina a Tirosina

Estructura cuaternaria de las proteínas

Cuando se enlazan dos o más subunidades, se unen mediante enlaces no covalentes.

¿Cómo se clasifican las proteínas de acuerdo a su tamaño?

Dipéptido: 2 AA. Oligopéptido: 3-10 AA Polipéptido: 10-50 AA Proteína: >50 AA

¿Qué es el Dominio de la Proteína?

El sitio funcional de la proteína.

Enlace Peptídico

Enlace muy estable que se da entre el grupo carboxilo y amino de dos AAs

Importancia de la Histidina

Enlaza grupo Hem a la Hemoglobina y Mioglobina y estabiliza el Fe para su enlace con el O2.

Estructura secundaria de las proteínas

Es el plegamiento de un segmento de la proteína

Estructura primaria de las proteínas

Es la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Aminoácidos con Cadenas Laterales Polares No Cargadas

Estos aminoácidos tienen carga neta cero a pH neutro.

AA más sencillo y frecuente en las proteínas fibrosas

Glicina

AAs participes en la drepanocitosis

Glicina intercambiada por Valina

¿Qué amortigua en estado de alcalosis?

Grupo Amino

¿Qué amortigua en estado de acidosis?

Grupo Carboxilo

Enlaces que participan en la estructura terciaria

Interacciones hidrófobas, enlaces disulfuro, puentes H e interacciones iónicas

AAs Esenciales

Isoleucina, histidina, leucina, valina, lisina, treonina, metionina y fenilalanina.

Función de las Interacciones Hidrófobas

Mantener la estructura tridimensional de las proteínas.

¿Cómo se rompe un enlace peptídico?

Por hidrólisis

¿Por qué se atrofia el eritrocito en la drepanocitosis?

Porque al sustituirse la glutamina por la valina, cambia su propiedad polar por no polar, lo cual altera la estructura de la Hb al encontrarse en su forma tensa, ya que forma una red de polímeros fibrosos que producen distorsión y rigidez en la célula

Importancia de la Tirosina

Precursor de neurotransmisores.

Presión Oncótica

Presión que ejercen las proteínas en los líquidos.

Estructura Terciaria de las proteínas

Se encuentra plegada por diversos enlaces.

Característica propia de la Prolina

Su cadena lateral y el amino forman una estructura anular rígida de cinco miembros. Tiene un grupo amino secundario. La geometría única de la prolina contribuye a la formación de la estructura fibrosa del colágeno y a menudo interrumpe las hélices alfa encontradas en las proteínas globulares.

Composición de un AA

Un carbono alfa rodeado por un grupo amino, carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral que los diferencia.

Lámina Beta

a diferencia de la hélice alfa, las láminas B están compuestas por dos o más cadenas peptídicas (cadenas B), o segmentos de cadenas polipeptídicas, que están casi completamente extendidas. Nótese también que en las láminas B los puentes de hidrógeno son perpendiculares al esqueleto del polipéptido.


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