Enzimas
Centro activo de la enzima formado por: - lugar de fijación del sustrato
- lugar de fijación del sustrato - centro catalítico
La especificidad de sustrato depende:
- tamaño - estructura - cargas - polaridad - carácter hidrófobo de su lugar de fijación.
Distribución de las enzimas: Localización subcelular de sistemas enzimáticos:
...
S + E ↔ ES ↔ E + P
Ajuste inducido: El sustrato causa un cambio en la conformación de la enzima.
Enzimas
Biocatalizadores proteicos. Actividad enzimática: elevada en ciertas enfermedades y disminuida en otras Alta especificidad. Todas reacciones bioquímicas son catalizadas por enzimas. Agentes desnaturalizantes, destruyen actividad enzimática. Energía activación disminuye, se incrementa velocidad reacción.
Ribosomas
Biosintesis de proteinas
ISOENZIMAS
Catalizan la misma reacción, pero tienen estructura primaria y/o composición subunitaria diferentes. En suero se determinan para diagnóstico los niveles de enzimas e isoenzimas específicas de tejidos.
Isomerasas.
Catalizan reacciones de isomerización recolocando los átomos de una molécula: triosa-fosfato isomerasa, fosfoglucomutasa, epimerasas, etc.
Liasas.
Catalizan reacciones relacionadas con la adición o extracción de H2O, NH3 o CO2 forman dobles enlaces: anhidrasa carbónica, descarboxilasa,
Holoenzima.
Complejo funcional completo de una proteìna, formada: apoenzima y coenzima.
Factores que influyen en la velocidad de reacción enzimática
Concentración de sustrato pH Temperatura Concentración de la enzima Activadores Inhibidores.
Apoenzima.
Enzima propiamente dicha, naturaleza proteica, libre de cofactores.
Efecto de la temperatura
Manteniendo el pH constante, la actividad enzimática aumenta con el aumento de la temperatura hasta llegar a un máximo (T óptima) luego decrece.
Concentración de la enzima
Manteniendo el pH, temperatura y concentración del sustrato constantes, la velocidad de reacción enzimática es directamente proporcional a la concentración de la enzima.
Nucleo
Mantenimiento, renovacion y utilizacion del aparato genetico
Cofactor.
Parte no proteínica.
Precursores inactivos de las enzimas.
Pepsinógeno Tripsinógeno Quimotripsinógeno Fibrinógeno
Proenzimas o zimógenos
Precursores inactivos de las enzimas.
Lisosomas
Proceso de digestion intracelular (pH acido >7)
Mitocondria
Produccion de enrgia y reacciones oxidativas
Enzimas con especificidad al sustrato + amplia.
Serina proteasas: enzimas pancreáticas, quimotripsina,tripsina y elastasa. (centro catalítico: residuo de serina reactivo) Estrechamente relacionadas - Sus especificidades de sustrato son muy diferentes
Participa en la transferencia de electrones
Vitamina: Acido nicotico (nicina) Coenzima:NAD⁺
Participa en la transferencia de Grupos Acilo
Vitamina:Acido pantoténico Coenzima:CoA
Participa en la transferencia de Grupos Amino CO2
Vitamina:Piridoxina Coenzima:Fosfato de piridoxal
Participa en la transferencia de electrones
Vitamina:Riboflavina Coenzima:FAD+
Participa en la transferencia de CO2
Vitamina:biotina Coenzima:biocitina
Participa en la transferencia de Grupos con un atomo de C
Vitamina:folato Coenzima:tetrahidrofolato
Participa en la transferencia de Aldehidos
Vitamina:tiamina Coenzima:PPT
Microsomas
biosintesis de hormonas esteroideas y metabolismo o inactivacion de farmacos
Cistosol
catalizan proceso de glucolisis y biosintesis de acidos grasos
Hidrolasas.
catalizan ruptura de un enlace químico introduciendo elementos del agua ( H+ y OH-). Fosfatasa alcalina, tripsina.
Transferasas.
catalizan transferencia de grupos funcionales de un sustrato a otro: hexocinasa, transaminasa.
Oxidorreductasas.
catalizan transferencia ē o átomos de H de un sistema redox: deshidrogenasa, peroxidasas.
Temperaturas altas
desnaturalizan la enzima.
Inhibidores:
disminuyen velocidad reacciones enzimáticas. Agentes desnaturalizan: aniones complejos o metales pesados Zn2+, Pb2+, Ag+, etc.
Organulos y membranas
favorecen o controlan la entrada y salida de materiales.
Activadores:
iones metálicos: Mg2+, Cu2+, K+, Na+. Aceleran velocidad reacción.
T muy bajas
las inhiben.
Coenzimas:
molèculas orgànicas, derivadas de una vitamina, esenciales para catàlisis, bajo peso molecular.
Sustrato
molécula actúa enzima: 1 o 2. máx. 3.
Ph en el que funcionan las Enzimas
pH de 6,9 y 7,7.
Efecto del pH
pH óptimo: pH al cual la enzima alcanza su máxima actividad. Por encima de éste o debajo de éste su actividad disminuye.
Cofactores:
pequeñas moléculas orgánicas esenciales para catálisis.(-hidroxibutirato deshidrogenasa)(catiònicos y aniònicos)
Grupo prostético:
porción no aminoacídica de una proteína. (Grupo hemo en Hb, citocromos).
Nomenclatura de las enzimas
reacción catalizada o sustrato, terminación asa. Se les asigna un número de clasificación enzimática de 4 dígitos. Tipo de reacción La subclase La sub-subclase Identifica a la enzima específica
Complejo de Golgi
reune y expulsa proteinas y productos del metabolismo celular
Enzimas muy específicas catalizan un solo tipo de reacción.
ureasa (urea) - catalasa (H2O2).
Ligasas.
utilizan ATP para catalizar reacciones de síntesis dependientes de energìa. Llamadas sintetasas: piruvato-carboxilasa, DNA-ligasa.
