Enzimas

Centro activo de la enzima formado por: - lugar de fijación del sustrato

- lugar de fijación del sustrato - centro catalítico

La especificidad de sustrato depende:

- tamaño - estructura - cargas - polaridad - carácter hidrófobo de su lugar de fijación.

Distribución de las enzimas: Localización subcelular de sistemas enzimáticos:

...

S + E ↔ ES ↔ E + P

Ajuste inducido: El sustrato causa un cambio en la conformación de la enzima.

Enzimas

Biocatalizadores proteicos. Actividad enzimática: elevada en ciertas enfermedades y disminuida en otras Alta especificidad. Todas reacciones bioquímicas son catalizadas por enzimas. Agentes desnaturalizantes, destruyen actividad enzimática. Energía activación disminuye, se incrementa velocidad reacción.

Ribosomas

Biosintesis de proteinas

ISOENZIMAS

Catalizan la misma reacción, pero tienen estructura primaria y/o composición subunitaria diferentes. En suero se determinan para diagnóstico los niveles de enzimas e isoenzimas específicas de tejidos.

Isomerasas.

Catalizan reacciones de isomerización recolocando los átomos de una molécula: triosa-fosfato isomerasa, fosfoglucomutasa, epimerasas, etc.

Liasas.

Catalizan reacciones relacionadas con la adición o extracción de H2O, NH3 o CO2 forman dobles enlaces: anhidrasa carbónica, descarboxilasa,

Holoenzima.

Complejo funcional completo de una proteìna, formada: apoenzima y coenzima.

Factores que influyen en la velocidad de reacción enzimática

Concentración de sustrato pH Temperatura Concentración de la enzima Activadores Inhibidores.

Apoenzima.

Enzima propiamente dicha, naturaleza proteica, libre de cofactores.

Efecto de la temperatura

Manteniendo el pH constante, la actividad enzimática aumenta con el aumento de la temperatura hasta llegar a un máximo (T óptima) luego decrece.

Concentración de la enzima

Manteniendo el pH, temperatura y concentración del sustrato constantes, la velocidad de reacción enzimática es directamente proporcional a la concentración de la enzima.

Nucleo

Mantenimiento, renovacion y utilizacion del aparato genetico

Cofactor.

Parte no proteínica.

Precursores inactivos de las enzimas.

Pepsinógeno Tripsinógeno Quimotripsinógeno Fibrinógeno

Proenzimas o zimógenos

Precursores inactivos de las enzimas.

Lisosomas

Proceso de digestion intracelular (pH acido >7)

Mitocondria

Produccion de enrgia y reacciones oxidativas

Enzimas con especificidad al sustrato + amplia.

Serina proteasas: enzimas pancreáticas, quimotripsina,tripsina y elastasa. (centro catalítico: residuo de serina reactivo) Estrechamente relacionadas - Sus especificidades de sustrato son muy diferentes

Participa en la transferencia de electrones

Vitamina: Acido nicotico (nicina) Coenzima:NAD⁺

Participa en la transferencia de Grupos Acilo

Vitamina:Acido pantoténico Coenzima:CoA

Participa en la transferencia de Grupos Amino CO2

Vitamina:Piridoxina Coenzima:Fosfato de piridoxal

Participa en la transferencia de electrones

Vitamina:Riboflavina Coenzima:FAD+

Participa en la transferencia de CO2

Vitamina:biotina Coenzima:biocitina

Participa en la transferencia de Grupos con un atomo de C

Vitamina:folato Coenzima:tetrahidrofolato

Participa en la transferencia de Aldehidos

Vitamina:tiamina Coenzima:PPT

Microsomas

biosintesis de hormonas esteroideas y metabolismo o inactivacion de farmacos

Cistosol

catalizan proceso de glucolisis y biosintesis de acidos grasos

Hidrolasas.

catalizan ruptura de un enlace químico introduciendo elementos del agua ( H+ y OH-). Fosfatasa alcalina, tripsina.

Transferasas.

catalizan transferencia de grupos funcionales de un sustrato a otro: hexocinasa, transaminasa.

Oxidorreductasas.

catalizan transferencia ē o átomos de H de un sistema redox: deshidrogenasa, peroxidasas.

Temperaturas altas

desnaturalizan la enzima.

Inhibidores:

disminuyen velocidad reacciones enzimáticas. Agentes desnaturalizan: aniones complejos o metales pesados Zn2+, Pb2+, Ag+, etc.

Organulos y membranas

favorecen o controlan la entrada y salida de materiales.

Activadores:

iones metálicos: Mg2+, Cu2+, K+, Na+. Aceleran velocidad reacción.

T muy bajas

las inhiben.

Coenzimas:

molèculas orgànicas, derivadas de una vitamina, esenciales para catàlisis, bajo peso molecular.

Sustrato

molécula actúa enzima: 1 o 2. máx. 3.

Ph en el que funcionan las Enzimas

pH de 6,9 y 7,7.

Efecto del pH

pH óptimo: pH al cual la enzima alcanza su máxima actividad. Por encima de éste o debajo de éste su actividad disminuye.

Cofactores:

pequeñas moléculas orgánicas esenciales para catálisis.(-hidroxibutirato deshidrogenasa)(catiònicos y aniònicos)

Grupo prostético:

porción no aminoacídica de una proteína. (Grupo hemo en Hb, citocromos).

Nomenclatura de las enzimas

reacción catalizada o sustrato, terminación asa. Se les asigna un número de clasificación enzimática de 4 dígitos. Tipo de reacción La subclase La sub-subclase Identifica a la enzima específica

Complejo de Golgi

reune y expulsa proteinas y productos del metabolismo celular

Enzimas muy específicas catalizan un solo tipo de reacción.

ureasa (urea) - catalasa (H2O2).

Ligasas.

utilizan ATP para catalizar reacciones de síntesis dependientes de energìa. Llamadas sintetasas: piruvato-carboxilasa, DNA-ligasa.