T8 Enzimas
¿Como se explica el modelo de catálisis?
1) Modelo de Fischer (llave y cerradura) 2A) Modelo del Estado de Transición 2B) Modelo de Koshland
¿Que compone a las holoenzimas?
A) Parte proteica: apoenzima (si fuese sola seria insuficiente para la catálisis) B) Parte prostetico: cofactor (iones metales) o coenzima (NADH, NADPH, FADH,piridoxal fosfato, CoA)
¿Que hacen los moduladores alostericos para regular la afinidad de una enzima alosterica para un sustrato?
A) cuando enzima presenta ALTA afinidad --> INHIBIDOR alosterico se sitúa en el centro alosterico y disminuye/desaparece afinidad B) cuando enzima presenta BAJA afinidad --> ACTIVADOR alosterico se sitúa en centro alosterico y causa aumento en afinidad
Modelo del Estado de Transición y Ajuste inducido de Koshland
A) el centro activo de la enzima es complementario al ESTADO de transición, y NO al sustrato B) TANTO la enzima (E) como el sustrato (S) sufren distorsión al unirse, y forman interacciones adicionales ENTRE enzima <--> estado de transición
¿Que son enzimas alostericas homotropicas?
A) el sustrato tiene un efecto MODULADOR y su union al centro activo resulta en regulaciones positivas B) el centro activo y centro regulador son EL MISMO
¿Que son enzimas alostericas heterotropicas?
A) modulador (inhibidor) es DIFERENTE al sustrato B) el centro activo y centro regulador son DIFERENTES C) regulacion positiva y negativa
¿Como afecta la IR Competitiva a la constante de michaelis-menten?
AUMENTA la Km --> DISMINUYE la afinidad de la enzima por el sustrato original La Vmax NO varía; no afecta la catálisis
¿Como afecta el pH a las enzimas?
Cada enzima tiene un pH optimo por funcionar; cambios drásticos de pH pueden cambiar la estructura TERCIARIA de una enzima y su actividad
¿Como afecta la temperatura a las enzimas?
Cada enzima tiene una temperatura optima para funcionar; cambios drásticos de temperatura pueden cambiar la estructura TERCIARIA O CUATERNARIA de la enzima y su actividad
¿Que molécula actua para llevar a cabo la catálisis en numerosas reacciones?
Enzimas especificas a esa reaccion
¿Cuales tipos de enzimas hay?
Enzimas proteicas y Holoenzimas
Isomerasas
Enzimas que catalizan la interconversión de todo tipo de isómeros ópticos, geométricos, de posición. Transformación en su isomero
La constante de Michaelis
La concentración de S necesaria para ALCANZAR Vmax/2 : V= Vmax/2 = Vmax[S]/Km + [S] = Km + [S] = 2[S] --> Km = [S]
Modelo del Estado de Transición
a) se forma un primer complejo ES (enzima+sustrato) con interacciones LEVES b) el S solo se TRANSFORMA en estado de transicion c) la rxn es favorecida y el estado de transición se convierte en P (producto) d) despues de formar P, se disocia de la enzima
¿Como funcionan las coenzimas/cofactores durante la catálisis?
aportan energia (ATP) o electrones
Transferasas
canalizan la transferencia de grupos funcionales
Ligasas
canalizan la union de dos compuestos mediante la energia liberada en la ruptura (hidrolisis) de una molécula de ATP, formando diversos enlaces
Liasas
catalizan la separación de grupos químicos del sustrato por via NO hidrolitica
¿Que son las inhibiciones reversibles?
competitiva, no-competitiva, acompetitiva/mixta
Corrección de Lineweaver-Burk
considera la INVERSA de la V (vel.) y del S (sustrato) Slope = Km/Vmax X-int= -1/Km Y-int: 1/Vmax
¿A que corresponde el Vmax?
corresponde al momento en el que todas las enzimas están canalizando (hay saturación/plateau) --> las enzimas no pueden trabajar mas rápido
¿Que efecto tiene la enzima sobre la energía de activación?
disminuye la Ea, entonces aumentando la VELOCIDAD de la reacción
¿Cual es el cambio que ocurre por el inhibidor no-competitivo?
el Km no se ve afectado, pero el Vmax DISMINUYE, ya que la enzima no es tan eficiente cataliticamente en presencia del inhibidor
Modelo Llave y Cerradura
el centro activo de la enzima AJUSTA el sustrato de la misma manera que una llave a una cerradura
Oxido-reductasas
enzimas de oxidacion-reduccion, que catalizan la transferencia de atomos de H
¿Que son enzimas alostéricas?
enzimas que poseen otro centro de union ademas del centro activo llamado "centro alosterico" donde interactuando con otra molécula llamada "efector/modulador"
¿Que es un enzima?
es un biocatalizador de naturaleza proteica
¿Como se encuentra el estado de transición (Sustrato --> Transición --> Producto) en una reacción SIN catalizar?
estado de transición INESTABLE
¿Como se encuentra el estado de transición (Sustrato --> Transición --> Producto) en una reacción CON catálisis?
estado de transición OPTIMO y ESTABILIZADO
¿Por qué son importantes los cofactores y coenzimas?
estos aportan los grupos funcionales necesarios para la catalisis
Cinética de Michaelis-Menten
estudiaron la actividad de una enzima, manteniendo constante la cantidad de enzima, y aumentando la concentración de sustrato, para medir la velocidad inicial cada vez que se añadió S
¿Por qué es la catálisis tan importante?
hace reacciones bioquímicas de importancia que se produzcan a una velocidad UTIL en condiciones fisiologicas
¿Cuales efectos fisiológicos producen las prostaglandinas?
inflamación: extravasation, dolor, fiebre, proliferación
La energia libre estandar de activacion (Ea) es
la cantidad de energia necesaria para que todas las moléculas de un mol, a una temperatura dada, ALCANCEN ESTADO REACTIVO/TRANSICIÓN
¿Que son las ciclooxigenasas 1 y 2?
las COX-1 y COX-2 canalizan el primer paso en la síntesis de PROSTAGLANDINAS, a partir del acido araquidonico
¿Que parte del centro activo debilitan los enlaces del sustrato para poder llevar a cabo una reacción sin requerir una alta Ea?
las cadenas laterales de aminoácidos dentro del centro activo de la enzima
Las reacciones endergonicas (necesitan energia) tienen un G
mayor a 0: G>0
Mediante que tipo de enlace se unen la enzima a su sustrato?
mediante interacciones NO covalentes (bolsas hidrofobias e interacciones ionicas) que son formadas por CADENAS LATERALES DE LOS AMINOACIDOS
Las reacciones exergonicas (liberan energia) tienen un G
menor a 0: G<0
¿Cuales son algunos ejemplos de inhibidores irreversibles?
organofosforados, cianuro, penicilina
¿Que les pasa a las enzimas al finalizar una reacción?
quedan libres y pueden reutilizarse
Hidrolasas
reacciones de hidrolisis o transferencia de grupos funcionales utilizando el agua
¿Que representa Km?
representa la afinidad de la enzima por el S --> a MAYOR Km, MENOR afinidad de la enzima por S
¿Como se puede unir el grupo prostetico a su apoenzima?
se pueden unir de forma permanente (enlace COVALENTE) o solo en el momento de la catálisis (enlaces DEBILES)
¿Que son los AINES?
son inhibidores de las COX-1 y COX-2; analgésica, antitermica, antiinflamatoria
¿Que es la inhibición competitiva?
son sustancias similares a los sustratos que se unen al centro activo, impidiendo con ello que se una el sustrato (compite por la enzima)
¿Que es un catalizador?
sustancia que AUMENTA la velocidad de una rxn química, sin que sufra alteraciones en el proceso
¿Que es un sustrato?
sustancia sobre la que actúa una enzima para generar un PRODUCTO
¿Que es la inhibición NO-competitiva?
sustancias que se unen a la enzima en otros lugares/sitios de la enzima (no el centro activo), alterando la CONFORMACION de la molécula, y por tanto que no se pueda unir al sustrato; - el cambio producido, depende solo de la CONCENTRACION del INHIBIDOR
¿Que son los inhibidores irreversibles?
sustancias químicas que se combinan de forma COVALENTE con las enzimas y las inactivas irreversiblemente
La energia libre de Gibbs es
una medida de la cantidad de energía utilizable (que puede realizar un trabajo) en ese sistema
Centro activo
zona en la enzima a la que se une el sustrato y da lugar a la catálisis enzimatica
Centro regulador
zona en la que se unen sustancias a la enzima, que como función regulan la actividad de la enzima
